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- PDB-1b3q: CRYSTAL STRUCTURE OF CHEA-289, A SIGNAL TRANSDUCING HISTIDINE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b3q
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CHEA-289, A SIGNAL TRANSDUCING HISTIDINE KINASE
要素PROTEIN (CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA)
キーワードTRANSFERASE / HISTINE KINASE / SIGNAL TRANSDUCTION / CHEMOTAXIS / MULTI-DOMAINS PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / chemotaxis / protein domain specific binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheA-289, Domain 4 / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding domain superfamily / P2 response regulator binding domain / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain ...Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheA-289, Domain 4 / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding domain superfamily / P2 response regulator binding domain / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / : / CheW-like domain profile. / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / SH3 Domains / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Helix Hairpins / Roll / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chemotaxis protein CheA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bilwes, A.M. / Alex, L.A. / Crane, B.R. / Simon, M.I.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structure of CheA, a signal-transducing histidine kinase.
著者: Bilwes, A.M. / Alex, L.A. / Crane, B.R. / Simon, M.I.
履歴
登録1998年12月14日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA)
B: PROTEIN (CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3304
ポリマ－84,9292
非ポリマー4012
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area38070 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.800, 126.500, 75.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA)


分子量: 42464.340 Da / 分子数: 2
断片: DIMERIZATION DOMAIN, KINASE DOMAIN AND REGULATORY DOMAIN
変異: Q545C, I521M, S522G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET28(A)+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q56310, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 80MM SUCCINATE, PH 5.5, 20% MPD, 5% ISOPROPANOL, 4% PEG 8000
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
180MM SUCCINATE PH 5.512
220% MPD12
35% ISOPROPANOL12
44% PEG 800012
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
180 mMsuccinate1reservoir
220 %MPD1reservoir
35 %isopropanol1reservoir
43-7 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.946, 0.999, 1.001
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年7月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9461
20.9991
31.0011
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 93352 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 62.8 Å2 / Rsym value: 0.0068 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.0344 / % possible all: 79.5
反射
*PLUS
Num. obs: 33278 / Num. measured all: 93352 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.5 % / Rmerge(I) obs: 0.344

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
MADPHSREFモデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MADPHSREF位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1916 -RANDOM
Rwork0.213 ---
obs-33278 92.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.9 Å20 Å213.1 Å2
2--7.9 Å20 Å2
3---0.4 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5787 0 2 187 5976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.0318 128 -
Rwork0.031 1743 -
obs--79.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.318 / Rfactor Rwork: 0.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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