+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b2z | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | DELETION OF A BURIED SALT BRIDGE IN BARNASE | ||||||
要素 | PROTEIN (BARNASE) | ||||||
キーワード | HYDROLASE / MICROBIAL RIBONUCLEASE / ALPHA/BETA PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA endonuclease activity / RNA binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / OTHER / 解像度: 2.03 Å | ||||||
データ登録者 | Vaughan, C.K. / Harryson, P. / Buckle, A.M. / Oliveberg, M. / Fersht, A.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002 タイトル: A structural double-mutant cycle: estimating the strength of a buried salt bridge in barnase. 著者: Vaughan, C.K. / Harryson, P. / Buckle, A.M. / Fersht, A.R. #1: ジャーナル: Nature / 年: 1982 タイトル: Molecular Structure of a New Family of Ribonucleases 著者: Mauguen, Y. / Hartley, R.W. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Bricogne, G. / Chothia, C. / Jack, A. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1b2z.cif.gz | 83.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1b2z.ent.gz | 63.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1b2z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b2/1b2z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b2/1b2z | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
2 |
| ||||||||||||
3 |
| ||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12397.736 Da / 分子数: 3 / 変異: D93N / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア) 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / プラスミド: PMT410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00648, EC: 3.1.27.3 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 7.5 詳細: DROP: 8-12 MG/ML PROTEIN 6 MM ZNSO4 0.6 M (NH4)2SO4 WELL: 2.58-2.73 M AMMONIUM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5 1-2 MM ZNSO4 0.15-0.30 M (NH4)2SO4 5-10 MM NH4OH | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月1日 / 詳細: SUPER DOUBLE MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.03→18.42 Å / Num. obs: 18864 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 15.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 13.73 |
反射 シェル | 解像度: 2.03→2.05 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Mean I/σ(I) obs: 5.29 / % possible all: 72.2 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 72.2 % |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.03→18.38 Å / SU B: 4.89 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 17.39 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.03→18.38 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rwork: 0.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.27 |