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- PDB-1b1c: CRYSTAL STRUCTURE OF THE FMN-BINDING DOMAIN OF HUMAN CYTOCHROME P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b1c
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE FMN-BINDING DOMAIN OF HUMAN CYTOCHROME P450 REDUCTASE AT 1.93A RESOLUTION
要素PROTEIN (NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / CYTOCHROME P450 REDUCTASE / P450 REDUCTASE / FMN-BINDING DOMAIN / FMN
機能・相同性
機能・相同性情報


Cytochrome P450 - arranged by substrate type / : / organofluorine metabolic process / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / xenobiotic metabolic process / electron transport chain / FMN binding ...Cytochrome P450 - arranged by substrate type / : / organofluorine metabolic process / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / xenobiotic metabolic process / electron transport chain / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADPH-cytochrome P450 reductase / Flavodoxin domain / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase ...NADPH-cytochrome P450 reductase / Flavodoxin domain / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / NADPH--cytochrome P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Zhao, Q. / Modi, S. / Smith, G. / Paine, M. / Mcdonagh, P.D. / Wolf, C.R. / Tew, D. / Lian, L.-Y. / Roberts, G.C.K. / Driessen, H.P.C.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the FMN-binding domain of human cytochrome P450 reductase at 1.93 A resolution.
著者: Zhao, Q. / Modi, S. / Smith, G. / Paine, M. / McDonagh, P.D. / Wolf, C.R. / Tew, D. / Lian, L.Y. / Roberts, G.C. / Driessen, H.P.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Human Cytochrome P450 Reductase
著者: Zhao, Q. / Smith, G. / Modi, S. / Paine, M. / Wolf, R.C. / Tew, D. / Lian, L.Y. / Primrose, W.U. / Roberts, G.C. / Driessen, H.P.
履歴
登録1998年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8773
ポリマ－20,3801
非ポリマー4962
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.310, 51.440, 47.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE) / P450R-FMN


分子量: 20380.314 Da / 分子数: 1 / 断片: FMN-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PMP CLONED INTO PET15B / 参照: UniProt: P16435, NADPH-hemoprotein reductase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.82 %
結晶化pH: 7
詳細: 18-20% (W/V) PEG400, 100 MM HEPES (PH6.8-7.2), 200 MM CACL2 4 DEGREES C, pH 7.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: batch method / 詳細: Zhao, Q., (1996) J.Struct.Biol., 116, 320. / PH range low: 7.2 / PH range high: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118-20 %(w/v)PEG40011
2100 mMHEPES11
3200 mM11CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→19.45 Å / Num. obs: 13289 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル最高解像度: 1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.193 / % possible all: 72.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RSPSモデル構築
VECREFモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
RSPS位相決定
VECREF位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.93→19.45 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT, EXCEPT LAST 2 PASSES / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 -5 %RANDOM
Rwork0.1973 ---
obs-13282 89.2 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→19.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1326 0 32 61 1419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.45
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.35
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.1973
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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