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- PDB-1az2: CITRATE BOUND, C298A/W219Y MUTANT HUMAN ALDOSE REDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1az2
タイトルCITRATE BOUND, C298A/W219Y MUTANT HUMAN ALDOSE REDUCTASE
要素ALDOSE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDO-KETO REDUCTASE / INHIBITOR BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / metanephric collecting duct development / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase (NAD+) activity / aldose reductase (NADPH) activity / epithelial cell maturation / cellular hyperosmotic salinity response / retinoid metabolic process / renal water homeostasis / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Harrison, D.H. / Bohren, K.M. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Gabbay, K.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: The alrestatin double-decker: binding of two inhibitor molecules to human aldose reductase reveals a new specificity determinant.
著者: Harrison, D.H. / Bohren, K.M. / Petsko, G.A. / Ringe, D. / Gabbay, K.H.
履歴
登録1997年11月24日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALDOSE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6483
ポリマ－35,7121
非ポリマー9362
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.034, 67.167, 92.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALDOSE REDUCTASE


分子量: 35712.047 Da / 分子数: 1 / 変異: W219Y, C298A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CITRATE BOUND / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: ALR2 / プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): ALR2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.25 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115-20 %(w/w)PEG60001reservoir
214 mg/mlprotein1drop
315-20 %(w/w)PEG60001drop
425 mMsodium citrate1drop
57 mMbeta-mercaptoethanol1drop
61 mMNADP+1drop
71 mMAlrestatin1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-6 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. obs: 7308 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rsym value: 0.128
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.225
反射
*PLUS
Num. measured all: 31641 / Rmerge(I) obs: 0.128
反射 シェル
*PLUS
Num. unique obs: 1288 / Num. measured obs: 4819 / Rmerge(I) obs: 0.225

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 2ACS

2acs


解像度: 2.9→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.196 --
obs0.196 5965 93.2 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2509 48 38 0 2595
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.826
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.68
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.23 746 -
obs--89.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.NADPTOPH.NADP
ソフトウェア
*PLUS
名称: XDS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 2.5 % / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.68
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.55
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.826
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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