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- PDB-1avy: FIBRITIN DELETION MUTANT M (BACTERIOPHAGE T4) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1avy
タイトルFIBRITIN DELETION MUTANT M (BACTERIOPHAGE T4)
要素FIBRITIN
キーワードCOILED COIL / BACTERIOPHAGE T4 / STRUCTURAL PROTEIN / CHAPERONE / BACTERIOPHAGE ASSEMBLY / PROTEIN FOLDING
機能・相同性6-Phosphogluconate Dehydrogenase, domain 3 / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region / virion component / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Fibritin
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Strelkov, S.V. / Tao, Y. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 1998
タイトル: Structure of bacteriophage T4 fibritin M: a troublesome packing arrangement.
著者: Strelkov, S.V. / Tao, Y. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: Structure / : 1997
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Fibritin: A Segmented Coiled Coil and the Role of the C-Terminal Domain
著者: Tao, Y. / Strelkov, S.V. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Virology / : 1996
タイトル: Preliminary Crystallographic Studies of Bacteriophage T4 Fibritin Confirm a Trimeric Coiled-Coil Structure
著者: Strelkov, S.V. / Tao, Y. / Rossmann, M.G. / Kurochkina, L.P. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V.V.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1994
タイトル: Fibritin Encoded by Bacteriophage T4 Gene Wac Has a Parallel Triple-Stranded Alpha-Helical Coiled-Coil Structure
著者: Efimov, V.P. / Nepluev, I.V. / Sobolev, B.N. / Zurabishvili, T.G. / Schulthess, T. / Lustig, A. / Engel, J. / Haener, M. / Aebi, U. / Venyaminov, S.Yu. / Potekhin, S.A. / Mesyanzhinov, V.V.
履歴
登録1997年9月22日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRITIN
B: FIBRITIN
C: FIBRITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9453
ポリマ-23,9453
非ポリマー00
4,990277
1
A: FIBRITIN

A: FIBRITIN

A: FIBRITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9453
ポリマ-23,9453
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
2
B: FIBRITIN

B: FIBRITIN

B: FIBRITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9453
ポリマ-23,9453
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
3
C: FIBRITIN

C: FIBRITIN

C: FIBRITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9453
ポリマ-23,9453
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.680, 43.680, 90.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-276-

HOH

21B-275-

HOH

31C-277-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 FIBRITIN / GPWAC M


分子量: 7981.825 Da / 分子数: 3
断片: DELETION MUTANT M, RESIDUES 413 - 486 OF THE WILD TYPE
変異: R416S, S421K, N425I, N428D, T433R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 細胞株: BL21 / 遺伝子: WAC / プラスミド: BL21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P10104
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROPS WITH 20MG/ML PROTEIN AND 1.75M LI2SO4, 0.1M TRIS-HCL, PH7.5, AS PRECIPITANT, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
25 mMNa phosphate1drop
30.875 M1dropLi2SO4
40.05 MTris-HCl1drop
51.75 M1reservoirLi2SO4
60.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→23 Å / Num. obs: 14861 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rsym value: 0.036
反射 シェル解像度: 1.85→1.91 Å / Rsym value: 0.182 / % possible all: 53.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 39783 / Rmerge(I) obs: 0.036
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 53.6 % / Rmerge(I) obs: 0.182

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AA0
解像度: 1.85→23 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT WAS MODELED USING A STANDARD X-PLOR PROCEDURE, WITH BULK SOLVENT DENSITY 0.432 E/A3.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 740 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 14861 89.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1441 0 0 277 1718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / Rfactor Rfree: 0.416 / Rfactor Rwork: 0.317 / Total num. of bins used: 10
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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