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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1avp | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF HUMAN ADENOVIRUS 2 PROTEINASE WITH ITS 11 AMINO ACID COFACTOR | ||||||
要素 | (ADENOVIRAL PROTEINASE) x 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / THIOL HYDROLASE / VIRAL PROTEINASE / PEPTIDE COFACTOR | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclear capsid assembly / adenain / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / host cell / viral capsid ...nuclear capsid assembly / adenain / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / host cell / viral capsid / host cell cytoplasm / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス) Human adenovirus C (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / SIRAS SOFTWARE USED : NULL STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Ding, J. / Mcgrath, W.J. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 1996 タイトル: Crystal structure of the human adenovirus proteinase with its 11 amino acid cofactor. 著者: Ding, J. / McGrath, W.J. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: Characterization of the Human Adenovirus Proteinase Activity in Disrupted Virus Particles 著者: Mcgrath, W.J. / Abola, A.P. / Toledo, D.L. / Brown, M.T. / Mangel, W.F. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996 タイトル: Characterization of Three Components of Human Adenovirus Activity in Vitro 著者: Mangel, W.F. / Toledo, D.L. / Brown, M.T. / Martin, J.H. / Mcgrath, W.J. #3: ジャーナル: Nature / 年: 1993 タイトル: Viral DNA and a Viral Peptide Can Act as Cofactors of Adenovirus Virion Proteinase Activity 著者: Mangel, W.F. / Mcgrath, W.J. / Toledo, D.L. / Anderson, C.W. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET SHEET SHEET_ID: (), DETERMINATION METHOD: PROCHECK. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1avp.cif.gz | 62.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1avp.ent.gz | 50.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1avp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1avp_validation.pdf.gz | 431.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1avp_full_validation.pdf.gz | 439.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1avp_validation.xml.gz | 11.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1avp_validation.cif.gz | 15.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/av/1avp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/av/1avp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23114.350 Da / 分子数: 1 / 断片: MAIN / 由来タイプ: 組換発現 詳細: PVIC PEPTIDE COFACTOR DISULFIDE BONDS TO CYS104 OF AVP 由来: (組換発現) Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス) 属: Mastadenovirus / 生物種: Human adenovirus C / 断片: MAIN / プラスミド: PET 13 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P03252 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1353.640 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPT / 由来タイプ: 合成 詳細: PVIC PEPTIDE IS CHEMICALLY SYNTHESIZED PVIC PEPTIDE COFACTOR DISULFIDE BONDS TO CYS104 OF AVP 由来: (合成) Human adenovirus C (ウイルス) / 参照: UniProt: P03274 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.06 % | ||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5 | ||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 68 % | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: McGrath, W.J., (1996) J. Struct. Biol., 117, 77. / pH: 7.5 | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 300 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.15 |
検出器 | タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1995年5月10日 / 詳細: COLLIMATOR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.15 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 11559 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 20 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Mean I/σ(I) obs: 16 / % possible all: 97.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: SIRAS SOFTWARE USED : NULL STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL 解像度: 2.6→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.1 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→6 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.053 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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