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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1avh | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | CRYSTAL AND MOLECULAR STRUCTURE OF HUMAN ANNEXIN V AFTER REFINEMENT. IMPLICATIONS FOR STRUCTURE, MEMBRANE BINDING AND ION CHANNEL FORMATION OF THE ANNEXIN FAMILY OF PROTEINS | ||||||
要素 | ANNEXIN V | ||||||
キーワード | CALCIUM/PHOSPHOLIPID BINDING / CALCIUM-PHOSPHOLIPID BINDING complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報phospholipase inhibitor activity / endothelial microparticle / negative regulation of coagulation / calcium-dependent phospholipid binding / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / sarcolemma / phospholipid binding / blood coagulation / Platelet degranulation ...phospholipase inhibitor activity / endothelial microparticle / negative regulation of coagulation / calcium-dependent phospholipid binding / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / sarcolemma / phospholipid binding / blood coagulation / Platelet degranulation / : / external side of plasma membrane / focal adhesion / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Huber, R. / Berendes, R. / Burger, A. / Schneider, M. / Karshikov, A. / Luecke, H. / Roemisch, J. / Paques, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992タイトル: Crystal and molecular structure of human annexin V after refinement. Implications for structure, membrane binding and ion channel formation of the annexin family of proteins. 著者: Huber, R. / Berendes, R. / Burger, A. / Schneider, M. / Karshikov, A. / Luecke, H. / Romisch, J. / Paques, E. #1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1990タイトル: The Calcium Binding Sites in Human Annexin V by Crystal Structure Analysis at 2.0 Angstroms Resolution 著者: Huber, R. / Schneider, M. / Mayr, I. / Roemisch, J. / Paques, E.-P. #2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1990タイトル: The Crystal and Molecular Structure of Human Annexin V, an Anticoagulant Protein that Binds to Calcium and Membranes 著者: Huber, R. / Roemisch, J. / Paques, E.-P. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1avh.cif.gz | 141.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1avh.ent.gz | 112.2 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1avh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1avh_validation.pdf.gz | 391.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1avh_full_validation.pdf.gz | 408.5 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1avh_validation.xml.gz | 15.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1avh_validation.cif.gz | 24.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/av/1avh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/av/1avh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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| Atom site foot note | 1: GLY B 231 - ASN B 232 OMEGA ANGLE = 211.920 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 35980.707 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08758#2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.29 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 結晶化 | *PLUS pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
| 放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
|---|---|
| 放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
| ソフトウェア | 名称: EREF / 分類: 精密化 | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 精密化 | Rfactor Rwork: 0.184 / 最高解像度: 2.3 Å | ||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.3 Å
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| 拘束条件 |
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| ソフトウェア | *PLUS 名称: EREF / 分類: refinement | ||||||||||||
| 精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Rfactor obs: 0.184 | ||||||||||||
| 溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||
| 原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||
| 拘束条件 | *PLUS
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用











PDBj







