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- PDB-1av1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN APOLIPOPROTEIN A-I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1av1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN APOLIPOPROTEIN A-I
要素APOLIPOPROTEIN A-I
キーワードLIPID TRANSPORT / LIPOPROTEIN / CHOLESTEROL METABOLISM / ATHEROSCLEROSIS / HDL / LCAT-ACTIVATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport ...Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport / blood vessel endothelial cell migration / cholesterol import / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / ABC transporters in lipid homeostasis / apolipoprotein A-I receptor binding / apolipoprotein receptor binding / high-density lipoprotein particle binding / negative regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of cytokine production involved in immune response / HDL assembly / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine biosynthetic process / glucocorticoid metabolic process / acylglycerol homeostasis / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of cholesterol metabolic process / reverse cholesterol transport / lipid storage / phospholipid homeostasis / high-density lipoprotein particle assembly / chemorepellent activity / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / endothelial cell proliferation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / HDL remodeling / cholesterol efflux / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride homeostasis / adrenal gland development / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative chemotaxis / cholesterol binding / cholesterol biosynthetic process / amyloid-beta formation / positive regulation of Rho protein signal transduction / endocytic vesicle / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Scavenging of heme from plasma / cholesterol metabolic process / Retinoid metabolism and transport / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / endocytic vesicle lumen / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / cholesterol homeostasis / integrin-mediated signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / Heme signaling / PPARA activates gene expression / phospholipid binding / negative regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / extracellular vesicle / : / amyloid-beta binding / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / early endosome / protein stabilization / receptor ligand activity / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A-I / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 4 Å
データ登録者Borhani, D.W. / Rogers, D.P. / Engler, J.A. / Brouillette, C.G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of truncated human apolipoprotein A-I suggests a lipid-bound conformation.
著者: Borhani, D.W. / Rogers, D.P. / Engler, J.A. / Brouillette, C.G.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Structural Analysis of Apolipoprotein A-I: Limited Proteolysis of Methionine-Reduced and-Oxidized Lipid-Free and Lipid-Bound Human Apo A-I
著者: Roberts, L.M. / Ray, M.J. / Shih, T.W. / Hayden, E. / Reader, M.M. / Brouillette, C.G.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Truncation of the Amino Terminus of Human Apolipoprotein A-I Substantially Alters Only the Lipid-Free Conformation
著者: Rogers, D.P. / Brouillette, C.G. / Engler, J.A. / Tendian, S.W. / Roberts, L. / Mishra, V.K. / Anantharamaiah, G.M. / Lund-Katz, S. / Phillips, M.C. / Ray, M.J.
#3: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1995
タイトル: Structural Models of Human Apolipoprotein A-I
著者: Brouillette, C.G. / Anantharamaiah, G.M.
履歴
登録1997年9月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status / software
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN A-I
B: APOLIPOPROTEIN A-I
C: APOLIPOPROTEIN A-I
D: APOLIPOPROTEIN A-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7624
ポリマ－93,7624
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32020 Å2
ΔGint-254 kcal/mol
Surface area51470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.470, 113.870, 196.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.231719, -0.855967, -0.462202), (-0.856755, -0.045469, 0.513715), (-0.460739, 0.515028, -0.722818)76.144, 41.285, 50.605
2given(0.057013, 0.997283, -0.04664), (0.997171, -0.059174, -0.046348), (-0.048982, -0.043865, -0.997836)17.832, -16.343, 53.159
3given(-0.846149, -0.118168, 0.51968), (-0.159004, -0.874725, -0.457792), (0.508674, -0.469991, 0.721359)60.986, 54.797, -2.877

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要素

#1: タンパク質
APOLIPOPROTEIN A-I / APO A-I


分子量: 23440.559 Da / 分子数: 4 / 断片: LIPID-BINDING DOMAIN / 変異: N-TERMINAL MET, DEL(1-43) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / 細胞株: BL21 / プラスミド: BL21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P02647

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
解説: DATA WERE EXCLUDED ON A RESOLUTION-DEPENDENT BASIS FOR ALL RESOLUTION SHELLS IN WHICH THE FOR FULLY-RECORDED REFLECTIONS IN THAT SHELL WAS LESS THAN 2.5.
結晶化温度: 277 K / pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.2 M NA CITRATE, 100 MM HEPES, PH 7.5 AT 4 DEGREES CELSIUS. CRYSTALS WERE STABILIZED IN 1.4 M NA CITRATE, 100 MM HEPES, PH 7.5., temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: unknown / PH range low: 7.5 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.2 M / 一般名: sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月24日 / 詳細: DUAL SLITS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→30 Å / Num. obs: 16089 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 70 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rsym value: 0.166 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 4→4.22 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.732 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Rsym value: 0.732 / % possible all: 50
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HASSPモデル構築
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
HASSP位相決定
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 4→27 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: 24 (GROUPED) THERMAL FACT / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: DATA USED IN REFINEMENT WERE SHARPENED BY APPLICATION OF AN ARTIFICIAL TEMPERATURE FACTOR (-70. A**2).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.428 785 5 %RANDOM
Rwork0.382 ---
obs0.382 15543 81.8 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-119.984 Å20 Å20 Å2
2--138.351 Å20 Å2
3---128.014 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3294 0 0 0 3294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.43
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 4→4.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.064 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.462 52 5 %
Rwork0.43 946 -
obs--42.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.43
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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