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万見
- PDB-1aua: PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P FROM SACCHAROMYCES C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aua
タイトルPHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P
キーワードPHOSPHOLIPID-BINDING PROTEIN / PERIPHERAL GOLGI MEMBRANE PROTEIN / PHOSPHOLIPID EXCHANGE / GOLGI-DERIVED SECRETORY VESICLE BIOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatidylglycerol biosynthetic process / negative regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine transporter activity / Golgi vesicle budding / phosphatidylinositol transfer activity / ascospore formation / Golgi to vacuole transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol metabolic process / Golgi to plasma membrane protein transport ...negative regulation of phosphatidylglycerol biosynthetic process / negative regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine transporter activity / Golgi vesicle budding / phosphatidylinositol transfer activity / ascospore formation / Golgi to vacuole transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol metabolic process / Golgi to plasma membrane protein transport / phospholipid transport / Golgi membrane / Golgi apparatus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / N-terminal domain of phosphatidylinositol transfer protein sec14p / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. ...: / N-terminal domain of phosphatidylinositol transfer protein sec14p / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SEC14 cytosolic factor
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sha, B. / Phillips, S.E. / Bankaitis, V.A. / Luo, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae phosphatidylinositol-transfer protein.
著者: Sha, B. / Phillips, S.E. / Bankaitis, V.A. / Luo, M.
履歴
登録1997年8月20日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6303
ポリマ－34,0461
非ポリマー5852
水95553
1
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P
ヘテロ分子

A: PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2616
ポリマ－68,0912
非ポリマー1,1694
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.971, 88.971, 111.339
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL TRANSFER PROTEIN SEC14P


分子量: 34045.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC14 / プラスミド: PQE-31 / 遺伝子 (発現宿主): SEC14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KK2186 / 参照: UniProt: P24280
#2: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 3% PEG 3350, 1% N-OCTYL B-D-GLUCOPYRANOSIDE, 10 MM HEPES, 150MM KCL, PH 7.2
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 65 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
3150 mM1dropKCl
410 mMHEPES1reservoir
5150 mM1reservoirKCl
62 %n-octyl beta-D-glucopyranoside1reservoir
73 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月1日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 16736 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.5→2.67 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 8 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 80
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80 % / Rmerge(I) obs: 0.265

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.85精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE PARAMETER AND TOPOLOGY FILES ARE AVAILABLE FROM DR. B.SHA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1083 7 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 16259 90.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.24 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 30 Å / Luzzati sigma a obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2493 0 40 53 2586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.422
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.08
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.218
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 64 3.5 %
Rwork0.354 2029 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM3.CHOTOPH3.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.85 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.08
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.218
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.354

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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