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- PDB-1at3: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1at3
タイトルHERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
要素HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
キーワードSERINE PROTEASE / VIRAL PROTEASE / HSV2 PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIISOPROPYL PHOSPHONATE / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 分子置換, 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hoog, S. / Smith, W.W. / Qiu, X. / Abdel-Meguid, S.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Active site cavity of herpesvirus proteases revealed by the crystal structure of herpes simplex virus protease/inhibitor complex.
著者: Hoog, S.S. / Smith, W.W. / Qiu, X. / Janson, C.A. / Hellmig, B. / McQueney, M.S. / O'Donnell, K. / O'Shannessy, D. / DiLella, A.G. / Debouck, C. / Abdel-Meguid, S.S.
履歴
登録1997年8月16日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
B: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4444
ポリマ－54,1122
非ポリマー3322
水77543
1
A: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
B: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
ヘテロ分子

A: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
B: HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,8898
ポリマ－108,2244
非ポリマー6654
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.720, 87.430, 77.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.931609, 0.05004, 0.36), (0.06423, -0.997555, -0.027556), (0.357741, 0.048794, -0.932545)
ベクター: -8.0172, 46.2017, 34.6584)

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要素

#1: タンパク質 HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE II PROTEASE


分子量: 27055.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DIISOPROPYL PHOSPHATE COVALENTLY BOUND TO ACTIVE SITE SER 129
由来: (組換発現) Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q69527
#2: 化合物 ChemComp-DFP / DIISOPROPYL PHOSPHONATE / ジイソプロポキシホスフィニルラジカル


分子量: 166.155 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O3P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 5 / 詳細: 10% PEG4000, PH 5.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 45 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 %PEG40001reservoirpH5.0
210 mg/mlenzyme1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年5月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 78502 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 37.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 88
反射
*PLUS
Num. obs: 15788 / Num. measured all: 78502

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多重同系置換
開始モデル: 1VZV

1vzv


解像度: 2.5→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 1475 10.1 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 14605 85.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3293 0 20 43 3356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.111.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.792
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.342.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev position (Å)Weight Biso Weight positionRms dev Biso (Å2)
11RESTRAINED0.227250
2200
3300
4400
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 124 10.4 %
Rwork0.228 1064 -
obs--57.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PAHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
X-RAY DIFFRACTION4
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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