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- PDB-1aoj: THE SH3 DOMAIN OF EPS8 EXISTS AS A NOVEL INTERTWINED DIMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aoj
タイトルTHE SH3 DOMAIN OF EPS8 EXISTS AS A NOVEL INTERTWINED DIMER
要素EPS8
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / SH3 DOMAIN / EPS8 / PROLINE RICH PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin filament length / actin polymerization-dependent cell motility / dendritic cell migration / stereocilium tip / actin crosslink formation / stereocilium bundle / behavioral response to ethanol / barbed-end actin filament capping / exit from mitosis / stereocilium ...regulation of actin filament length / actin polymerization-dependent cell motility / dendritic cell migration / stereocilium tip / actin crosslink formation / stereocilium bundle / behavioral response to ethanol / barbed-end actin filament capping / exit from mitosis / stereocilium / NMDA selective glutamate receptor complex / Rac protein signal transduction / brush border / actin filament bundle assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cellular response to leukemia inhibitory factor / adult locomotory behavior / small GTPase binding / ruffle membrane / regulation of cell shape / actin binding / growth cone / actin cytoskeleton organization / cell cortex / postsynaptic density / synapse / glutamatergic synapse / cytosol
類似検索 - 分子機能
Epidermal growth factor receptor kinase substrate, phosphotyrosine-binding domain / Eps8, SH3 domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like / : / EPS8 spectrin-like domain / SAM domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain ...Epidermal growth factor receptor kinase substrate, phosphotyrosine-binding domain / Eps8, SH3 domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like / : / EPS8 spectrin-like domain / SAM domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH3 Domains / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kishan, K.V.R. / Newcomer, M.E.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The SH3 domain of Eps8 exists as a novel intertwined dimer.
著者: Kishan, K.V. / Scita, G. / Wong, W.T. / Di Fiore, P.P. / Newcomer, M.E.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1993
タイトル: Eps8, a Substrate for the Epidermal Growth Factor Receptor Kinase, Enhances Egf-Dependent Mitogenic Signals
著者: Fazioli, F. / Minichiello, L. / Matoska, V. / Castagnino, P. / Miki, T. / Wong, W.T. / Di Fiore, P.P.
履歴
登録1997年7月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPS8
B: EPS8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0902
ポリマ－14,0902
非ポリマー00
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.690, 28.338, 36.825
Angle α, β, γ (deg.)107.53, 96.83, 104.51
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 EPS8 / SRC HOMOLOGY DOMAIN


分子量: 7044.960 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08509
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.52 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.4M SODIUM POTASSIUM TARTRATE, PH 7.5. PROTEIN CONC. 6MG/ML. CRYSTALLIZATION TIME 2-3 WEEKS.
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13 mg/mlprotein1drop
20.2 Msodium potassium tartrate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月1日 / 詳細: MSC/YALE MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→32 Å / Num. obs: 3406 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 21281
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ALMNモデル構築
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(ALMN)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHF

1shf


解像度: 2.5→32 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / 交差検証法: R-FREE THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: REFINEMENT FIRST STARTED WITH X-PLOR SIMULATED ANNEALING PROTOCOL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 140 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs-2927 83.4 %-
溶媒の処理Bsol: 192 Å2 / ksol: 0.679 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数984 0 0 35 1019
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00510020.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.5413431.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d22.3526050
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.004292
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0071405
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0173710
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.193 / Rfactor Rfree: 0.277
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg22.3520
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0042
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0075

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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