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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1amw | ||||||
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タイトル | ADP BINDING SITE IN THE HSP90 MOLECULAR CHAPERONE | ||||||
![]() | HEAT SHOCK PROTEIN 90 | ||||||
![]() | CHAPERONE / NUCLEOTIDE BINDING SITE | ||||||
機能・相同性 | ![]() The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1-dependent transactivation / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1-dependent transactivation / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pearl, L.H. / Roe, S.M. / Prodromou, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Identification and structural characterization of the ATP/ADP-binding site in the Hsp90 molecular chaperone 著者: Prodromou, C. / Roe, S.M. / O'Brien, R. / Ladbury, J.E. / Piper, P.W. / Pearl, L.H. #1: ![]() タイトル: A Molecular Clamp in the Crystal Structure of the N-Terminal Domain of the Yeast Hsp90 Chaperone 著者: Prodromou, C. / Roe, S.M. / Piper, P.W. / Pearl, L.H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 64.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 46.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 445.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 448.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24208.582 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL RESIDUES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ADP COMPLEX 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PRSETA / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-ADP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: under oil / pH: 5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED UNDER OIL IN TERASAKI PLATES. THE DROPS CONTAINED 27MG/ML PROTEIN, 9.75%(W/V) PEGME 550, 65MM AMMONIUM SULFATE, 32.5MM SODIUM SUCCINATE PH5.0, 5MM ADP AND 5MM ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED UNDER OIL IN TERASAKI PLATES. THE DROPS CONTAINED 27MG/ML PROTEIN, 9.75%(W/V) PEGME 550, 65MM AMMONIUM SULFATE, 32.5MM SODIUM SUCCINATE PH5.0, 5MM ADP AND 5MM MAGNESIUM CHLORIDE., under oil | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: unknown | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: TORROIDAL PT-COATED SI MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.84→24 Å / Num. obs: 27146 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 11.6 Å2 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 4.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.84→1.89 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.228 / % possible all: 93.7 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.093 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 93.7 % / Rmerge(I) obs: 0.228 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 同系置換 開始モデル: PDB ENTRY 1AH6 解像度: 1.85→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED /
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原子変位パラメータ | Biso mean: 20.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.18 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.16 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.85→1.93 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.243 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.223 |