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- PDB-1am1: ATP BINDING SITE IN THE HSP90 MOLECULAR CHAPERONE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1am1
タイトルATP BINDING SITE IN THE HSP90 MOLECULAR CHAPERONE
要素HEAT SHOCK PROTEIN 90
キーワードCHAPERONE / NUCLEOTIDE BINDING SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / box C/D snoRNP assembly ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / protein targeting to mitochondrion / 'de novo' protein folding / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / protein maturation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pearl, L.H. / Roe, S.M. / Prodromou, C.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Identification and structural characterization of the ATP/ADP-binding site in the Hsp90 molecular chaperone
著者: Prodromou, C. / Roe, S.M. / O'Brien, R. / Ladbury, J.E. / Piper, P.W. / Pearl, L.H.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: A Molecular Clamp in the Crystal Structure of the N-Terminal Domain of the Yeast Hsp90 Chaperone
著者: Prodromou, C. / Roe, S.M. / Piper, P.W. / Pearl, L.H.
履歴
登録1997年6月20日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN 90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5052
ポリマ－24,0771
非ポリマー4271
水4,017223
1
A: HEAT SHOCK PROTEIN 90
ヘテロ分子

A: HEAT SHOCK PROTEIN 90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0094
ポリマ－48,1552
非ポリマー8542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.910, 73.910, 110.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

-
要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN 90 / HSP90


分子量: 24077.387 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ATP COMPLEX
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化手法: under oil / pH: 5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED UNDER OIL IN TERASAKI PLATES. THE DROPS CONTAINED 27MG/ML PROTEIN, 9.75%(W/V) PEGME 550, 65MM AMMONIUM SULFATE, 32.5MM SODIUM SUCCINATE PH5.0, 5MM ATP AND 5MM ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED UNDER OIL IN TERASAKI PLATES. THE DROPS CONTAINED 27MG/ML PROTEIN, 9.75%(W/V) PEGME 550, 65MM AMMONIUM SULFATE, 32.5MM SODIUM SUCCINATE PH5.0, 5MM ATP AND 5MM MAGNESIUM CHLORIDE., under oil
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
136 mg/mlprotein11
23 %mPEG55011
320 mM11CaCl2
410 mMTris-HCl11
55 mMnucleotide11
65 mM11Mg2+

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: TORROIDAL PT-COATED SI MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→24 Å / Num. obs: 21414 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.116
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.24

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AH6

1ah6


解像度: 2→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.189 ---
obs0.189 20586 97.7 %-
Rfree---RANDOM
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1689 0 27 223 1939
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.98
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.86
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.02
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.04
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.238 3331 -
obs--96.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2ADP.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARADP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.68
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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