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万見
- PDB-1ajj: LDL RECEPTOR LIGAND-BINDING MODULE 5, CALCIUM-COORDINATING -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ajj
タイトルLDL RECEPTOR LIGAND-BINDING MODULE 5, CALCIUM-COORDINATING
要素LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
キーワードRECEPTOR / LDL RECEPTOR / CYSTEINE-RICH MODULE / CALCIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of astrocyte activation / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / negative regulation of receptor recycling ...regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of astrocyte activation / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / negative regulation of receptor recycling / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intestinal cholesterol absorption / low-density lipoprotein particle binding / Chylomicron clearance / response to caloric restriction / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / LDL clearance / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / cholesterol transport / low-density lipoprotein particle / endolysosome membrane / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / amyloid-beta clearance / sorting endosome / lipoprotein particle binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / cholesterol metabolic process / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / late endosome / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / protease binding / molecular adaptor activity / lysosome / early endosome / receptor complex / endosome membrane / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain ...Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Fass, D. / Blacklow, S.C. / Kim, P.S. / Berger, J.M.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Molecular basis of familial hypercholesterolaemia from structure of LDL receptor module.
著者: Fass, D. / Blacklow, S. / Kim, P.S. / Berger, J.M.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Protein Folding and Calcium Binding Defects Arising from Familial Hypercholesterolemia Mutations of the Ldl Receptor
著者: Blacklow, S.C. / Kim, P.S.
履歴
登録1997年5月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,2063
ポリマ－4,0691
非ポリマー1362
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.450, 53.450, 26.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR / LR5


分子量: 4069.431 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN, FIFTH REPEAT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PMM-LR5 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P01130
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 28 %
結晶化pH: 5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2.1 M AMMONIUM SULFATE, PH 5.0, 25% SUCROSE
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
25 mM1dropCaCl2
32.1 Mammonium sulfate1reservoirpH5.0
425 %sucrose1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→15 Å / Num. obs: 2959 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.169 / % possible all: 87.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.054

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 227 7.7 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 2959 94.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数279 0 6 30 315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.498
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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