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- PDB-1aik: HIV GP41 CORE STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aik
タイトルHIV GP41 CORE STRUCTURE
要素(HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV / GP41 / ENVELOPE GLYCOPROTEIN / RETROVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis and processing of ENV and VPU / symbiont-mediated evasion of host immune response / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / actin filament organization ...Synthesis and processing of ENV and VPU / symbiont-mediated evasion of host immune response / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / actin filament organization / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chan, D.C. / Fass, D. / Berger, J.M. / Kim, P.S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Core structure of gp41 from the HIV envelope glycoprotein.
著者: Chan, D.C. / Fass, D. / Berger, J.M. / Kim, P.S.
履歴
登録1997年4月20日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN
C: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4302
ポリマ－8,4302
非ポリマー00
水77543
1
N: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN
C: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN

N: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN
C: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN

N: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN
C: HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2916
ポリマ－25,2916
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area12190 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area10400 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.500, 49.500, 55.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN


分子量: 4152.843 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEASE-RESISTANT CORE / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N36 AND C34 ARE SYNTHETIC PEPTIDES
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / 株: HXB2 / 細胞内の位置: VIRAL MEMBRANE / 遺伝子: GP41 / 遺伝子 (発現宿主): GP41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04578
#2: タンパク質・ペプチド HIV-1 GP41 GLYCOPROTEIN


分子量: 4277.615 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEASE-RESISTANT CORE / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N36 AND C34 ARE SYNTHETIC PEPTIDES
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / 株: HXB2 / 細胞内の位置: VIRAL MEMBRANE / 遺伝子: GP41 / 遺伝子 (発現宿主): GP41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04578
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
解説: DATA AT NSLS USED MAD METHODS. DATA COLLECTED ON AN OSMIUM-SOAK CRYSTAL AT WAVELENGTHS 1.1398, 1.1396, 1.1344, AND 1.1406 ANGSTROMS.
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: A 10 MG/ML STOCK WAS DILUTED 1:1 IN A SITTING DROP WITH 80 MM NH4CL, 20% PEG200, AND 50% ISOPROPANOL, AND THEN ALLOWED TO EQUILIBRATE AGAINST 80 MM NH4CL, 20% PEG200, AND 30% ISOPROPANOL., pH ...詳細: A 10 MG/ML STOCK WAS DILUTED 1:1 IN A SITTING DROP WITH 80 MM NH4CL, 20% PEG200, AND 50% ISOPROPANOL, AND THEN ALLOWED TO EQUILIBRATE AGAINST 80 MM NH4CL, 20% PEG200, AND 30% ISOPROPANOL., pH 6.0, vapor diffusion - sitting drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlcomplex1drop
240 mM1dropNH4Cl
310 %PEG2001drop
425 %isopropanol1drop
580 mM1reservoirNH4Cl
620 %PEG2001reservoir
730 %isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 5287 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.055

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→12 Å / Data cutoff high absF: 100000000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 371 7.12 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 5683 96.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数594 0 0 43 637
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.742
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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