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万見
- PDB-1ahs: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TOP DOMAIN OF AFRICAN HORSE SICKNESS VIR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ahs
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TOP DOMAIN OF AFRICAN HORSE SICKNESS VIRUS VP7
要素AFRICAN HORSE SICKNESS VIRUS (SEROTYPE 4) VP7
キーワードVIRAL PROTEIN / CORE PROTEIN / GLYCOPROTEIN / COAT PROTEIN (VIRAL)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral outer capsid / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Orbivirus inner capsid protein VP7 / Orbivirus inner capsid protein VP7, N-terminal / Orbivirus inner capsid protein VP7, C-terminal / Orbivirus inner capsid protein VP7 / Jelly Rolls - #170 / Virus capsid protein, alpha-helical / Viral capsid/haemagglutinin protein / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種African horsesickness virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / MIR/molecular replacement / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Stuart, D. / Gouet, P.
引用
ジャーナル: J.Virol. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the top domain of African horse sickness virus VP7: comparisons with bluetongue virus VP7.
著者: Basak, A.K. / Gouet, P. / Grimes, J. / Roy, P. / Stuart, D.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: The Crystal Structure of Bluetongue Virus Vp7
著者: Grimes, J. / Basak, A.K. / Roy, P. / Stuart, D.
履歴
登録1996年3月18日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AFRICAN HORSE SICKNESS VIRUS (SEROTYPE 4) VP7
B: AFRICAN HORSE SICKNESS VIRUS (SEROTYPE 4) VP7
C: AFRICAN HORSE SICKNESS VIRUS (SEROTYPE 4) VP7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3293
ポリマ－40,3293
非ポリマー00
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.200, 157.200, 57.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.2202, -0.3937, 0.8925), (0.7919, -0.4621, -0.3992), (0.5696, 0.7947, 0.21)24.6377, -0.7881, -24.5936
2given(0.2462, 0.7918, 0.559), (-0.4141, -0.4355, 0.7993), (0.8763, -0.4282, 0.2207)7.9918, 29.195, -15.8854

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要素

#1: タンパク質 AFRICAN HORSE SICKNESS VIRUS (SEROTYPE 4) VP7


分子量: 13443.129 Da / 分子数: 3 / 断片: TOP DOMAIN FRAGMENT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) African horsesickness virus (ウイルス) / 属: Orbivirus / 参照: UniProt: P36325
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE TRIMERIC FRAGMENT OF AFRICAN HORSESICKNESS VIRUS CAN BE SUPERIMPOSED WITH THE 'TOP DOMAIN' OF ...THE TRIMERIC FRAGMENT OF AFRICAN HORSESICKNESS VIRUS CAN BE SUPERIMPOSED WITH THE 'TOP DOMAIN' OF BLUETONGUE VIRUS VP7 WITH AN RMS DEVIATION (CA ATOMS) OF 1.2 ANGSTROMS. THE WHOLE SEQUENCES OF THESE TWO PROTEINS HAVE AN IDENTITY OF 43% AND THE DEPOSITORS ASSUME THAT THE MISSING DOMAIN OF AFRICAN HORSESICKNESS HAS A CA TRACE SIMILAR TO THE ONE OF BLUETONGUE VIRUS VP7.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mMTris-HCl1drop
22.8 Murea1drop
36-8 mg/mlprotein1drop
445-48 %satammonium sulfate1reservoir
510 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長
回転陽極11.5418
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A20.98
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1993年6月15日
WEISSENBERG2DIFFRACTOMETER1993年6月15日
放射
ID単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Mx-ray1
2Mx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.981
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 29456 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.089

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: MIR/molecular replacement
開始モデル: 1BVP

1bvp


解像度: 2.3→15 Å / σ(F): 0
詳細: THE REFINEMENT WAS CARRIED OUT AGAINST A MERGE OF THE IN-HOUSE AND SYNCHROTRON DATA. THE THREE SUBUNITS WERE REFINED INDEPENDENTLY. THE WATER MOLECULE HOH 1 LOCATED ALONG THE PSEUDO MOLECULAR ...詳細: THE REFINEMENT WAS CARRIED OUT AGAINST A MERGE OF THE IN-HOUSE AND SYNCHROTRON DATA. THE THREE SUBUNITS WERE REFINED INDEPENDENTLY. THE WATER MOLECULE HOH 1 LOCATED ALONG THE PSEUDO MOLECULAR THREE-FOLD AXIS HAS AN UNLIKELY LOW TEMPERATURE FACTOR OF 2.00 A**2 AND MAY BE A CHLORIDE ION. THE WATER MOLECULE HOH 1 LOCATED ALONG THE PSEUDO MOLECULAR THREE-FOLD AXIS HAS AN UNLIKELY LOW TEMPERATURE FACTOR OF 2.00 A**2 AND MAY BE A CHLORIDE ION.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.213 --
obs0.213 28590 91 %
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2667 0 0 61 2728
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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