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万見
- PDB-1agy: The 1.15 angstrom refined structure of fusarium solani pisi cutinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1agy
タイトルThe 1.15 angstrom refined structure of fusarium solani pisi cutinase
要素CUTINASEクチナーゼ
キーワードSERINE ESTERASE / HYDROLASE (加水分解酵素) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


cutinase activity / クチナーゼ / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cutinase, monofunctional / Cutinase, aspartate and histidine active sites / Cutinase, serine active site / Cutinase, serine active site. / Cutinase, aspartate and histidine active sites. / クチナーゼ / Cutinase/acetylxylan esterase / クチナーゼ / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...Cutinase, monofunctional / Cutinase, aspartate and histidine active sites / Cutinase, serine active site / Cutinase, serine active site. / Cutinase, aspartate and histidine active sites. / クチナーゼ / Cutinase/acetylxylan esterase / クチナーゼ / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nectria haematococca mpVI (菌類)
手法X線回折 / RESOLUTION EXTENSION / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Nicolas, A. / Martinez, C. / Cambillau, C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Atomic resolution (1.0 A) crystal structure of Fusarium solani cutinase: stereochemical analysis.
著者: Longhi, S. / Czjzek, M. / Lamzin, V. / Nicolas, A. / Cambillau, C.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Fusarium Solani Cutinase is a Lipolytic Enzyme with a Catalytic Serine Accessible to Solvent
著者: Martinez, C. / De Geus, P. / Lauwereys, M. / Matthyssens, G. / Cambillau, C.
履歴
登録1997年3月26日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CUTINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8281
ポリマ－20,8281
非ポリマー00
水4,864270
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.120, 67.360, 37.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CUTINASE / クチナーゼ


分子量: 20828.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nectria haematococca mpVI (菌類) / 生物種: Nectria haematococca / 株: mpVI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00590, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細REGARDING IDENTITY OF RESIDUE ARG 32, UPON QUESTIONING OF TOMMY CARSTENSEN, AUTHORS SONIA LONGHI ...REGARDING IDENTITY OF RESIDUE ARG 32, UPON QUESTIONING OF TOMMY CARSTENSEN, AUTHORS SONIA LONGHI STATED THE FOLLOWING IN 2009: BASED ON THE AA SEQUENCE, AN ARG IS INDEED SUPPOSED TO OCCUR AT THAT POSITION (SEE BELOW). I DO NOT REMEMBER WHY WE DECIDED TO ASSIGN THE ARG NAME TO THIS RESIDUE IN THE HIGH-RESOLUTION STRUCTURE (GIVEN THAT NO DENSITY COULD BE OBSERVED FOR THE SIDE CHAIN BEYOND THE CB). MOREOVER, IF THERE IS NO ROOM FOR THE ACCOMODATION OF AN ARG SIDE CHAIN, IT IS WELL POSSIBLE THAT AN ALA DOES REALLY OCCUR AND THAT THE ARG COMES FROM A SEQUENCING MISTAKE (OR A SUBSTITUTION DURING THE CLONING PROCEDURE IN THE PLASMID(S) USED FOR RECOMBINANT EXPRESSION). I DO NOT KNOW WHETHER AN ANALYSIS OF THE AA COMPOSITION WAS EVER PERFORMED ON THE RECOMBINANT PROTEIN USED FOR CRYSTALLOGRAPHY. WHEN I ARRIVED IN THE LAB, THE PROTEIN WAS ALREADY AVAILABLE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 15 - 20% PEG 6000, 0.1 M HEPES, PH 7.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Abergel, C., (1990) J. Mol. Biol., 215, 215.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoir
315-20 %(w/v)PEG10001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: NICOLET / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年1月1日 / 詳細: NO
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→20 Å / Num. obs: 60972 / % possible obs: 95.22 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.09 % / Biso Wilson estimate: 8.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Rsym value: 0.01 / Net I/σ(I): 27.46
反射 シェル解像度: 1.15→1.2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Mean I/σ(I) obs: 3.21 / Rsym value: 0.03 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
MARSCALEデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
MARSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: RESOLUTION EXTENSION
開始モデル: CUTINASE STRUCTURE AT 1.6 ANGSTROM RESOLUTION

解像度: 1.15→20 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Data cutoff high absF: 1.15 / Data cutoff low absF: 6 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 5860 10 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.175 57662 95.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.54 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.01 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1635 0 0 271 1906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.08
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d59.96
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.566
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.15→1.2 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 623 10 %
Rwork0.4 6378 -
obs--84.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARALLH22X.PROTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION2TOPALLH22X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg59.96
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.566
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.4 / Rfactor Rwork: 0.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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