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- PDB-1afb: STRUCTURAL BASIS OF GALACTOSE RECOGNITION IN C-TYPE ANIMAL LECTINS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1afb
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF GALACTOSE RECOGNITION IN C-TYPE ANIMAL LECTINS
要素MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
キーワードLECTIN / C-TYPE LECTIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding ...calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding / complement activation, classical pathway / positive regulation of phagocytosis / multivesicular body / calcium-dependent protein binding / protease binding / defense response to Gram-positive bacterium / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose / Mannose-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kolatkar, A.R. / Weis, W.I.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Structural basis of galactose recognition by C-type animal lectins.
著者: Kolatkar, A.R. / Weis, W.I.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Trimeric Structure of a C-Type Mannose-Binding Protein
著者: Weis, W.I. / Drickamer, K.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Binding of Sugar Ligands to Ca+2-Dependent Animal Lectins II. Generation of High-Affinity Galactose Binding by Site-Directed Mutagenesis
著者: Iobst, S.T. / Drickamer, K.
履歴
登録1995年11月3日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
2: MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
3: MANNOSE-BINDING PROTEIN-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,17117
ポリマ－51,0763
非ポリマー1,09514
水6,684371
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8360 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area21890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.800, 84.500, 97.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 1 186 / 2: CIS PROLINE - PRO 2 186 / 3: CIS PROLINE - PRO 3 186
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.524376, -0.490972, -0.695684), (0.499408, -0.484403, 0.718294), (-0.689653, -0.724086, -0.008814)37.204, 5.136, 54.557
2given(0.463774, 0.513684, -0.721832), (-0.516961, -0.50476, -0.691352), (-0.719489, 0.693791, 0.03146)16.782, 60.142, 22.453
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 2 73 .. 2 226 1 73 .. 1 226 0.679 M2 3 73 .. 3 226 1 73 .. 1 226 0.329 THE TRANSFORMATIONS WERE DERIVED BY LEAST-SQUARES SUPERPOSITION OF THE MAIN CHAIN N, CA, C, O, CB, WHERE PRESENT, OF RESIDUES 73 TO 226.

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要素

#1: タンパク質 MANNOSE-BINDING PROTEIN-A / CL-QPDWG


分子量: 17025.295 Da / 分子数: 3 / 断片: CLOSTRIPAIN FRAGMENT (RESIDUES 73 - 226)
変異: E185Q, N187D, H189W, G190Y, S191G, INS(H192, G193, L194, G195, G196)
由来タイプ: 組換発現
詳細: PH 8.0, DATA COLLECTED AT 100K, 20% 2-METHYL,2-4 PENTANEDIOL (CRYOPROTECTANT)
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: THE BACTERIALLY EXPRESSED MATERIAL IS DIGESTED WITH CLOSTRIPAIN TO PRODUCE THE PROTEIN USED IN THE CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS
プラスミド: PINIIIOMPA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19999
#2: 糖 ChemComp-NGA / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose / N-acetyl-beta-D-galactosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-galactose / N-ACETYL-D-GALACTOSAMINE / 2-(アセチルアミノ)-2-デオキシ-β-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGalpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-galactopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THERE IS AN INSERTION AFTER RESIDUE SER 191. RESIDUES ARE NUMBERED CONSECUTIVELY THEREAFTER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.87 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 68 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropCaCl2
310 mM1dropNaCl
420 %MPD1drop
512-15 %PEG80001reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir
720 mM1reservoirCaCl2
80.02 %1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月17日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 47904 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.046
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 1.94 Å / % possible obs: 85 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.223

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3.54精密化
X-PLOR3位相決定
精密化解像度: 1.9→10 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 -10.2 %
Rwork0.217 --
obs0.217 43050 93.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3590 0 56 371 4017
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it11
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.31.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.72.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 47904
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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