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- PDB-1ae2: MUTANT L32R OF GENE V PROTEIN (SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ae2
タイトルMUTANT L32R OF GENE V PROTEIN (SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN)
要素GENE V PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN / GVP / L32R / MUTANT / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


rolling circle single-stranded viral DNA replication / single-stranded DNA binding / DNA replication
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage M13, G5P, DNA-binding / Helix-destabilising protein / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-Binding protein G5P
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIERS / 解像度: 2 Å
データ登録者Su, S. / Gao, Y.-G. / Zhang, H. / Terwilliger, T.C. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Analyses of the stability and function of three surface mutants (R82C, K69H, and L32R) of the gene V protein from Ff phage by X-ray crystallography.
著者: Su, S. / Gao, Y.G. / Zhang, H. / Terwilliger, T.C. / Wang, A.H.
履歴
登録1997年3月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_keywords / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENE V PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7431
ポリマ－9,7431
非ポリマー00
水86548
1
A: GENE V PROTEIN

A: GENE V PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4872
ポリマ－19,4872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10800 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.010, 28.030, 42.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 GENE V PROTEIN / GVP


分子量: 9743.250 Da / 分子数: 1 / 変異: L32R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K561
解説: THE L32R MUTANT WAS PRODUCED ACCORDING TO THE PUBLISHED PROCEDURE, W.S. SANDBERG, P.M. SCHLUNK, H.B. ZABIN,T.C. TERWILLIGER, BIOCHEMISTRY 34, 11970-11978
プラスミド: PTT18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69543
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM SOLUTIONS CONTAINING 10MG/ML PROTEIN, 4 MM TRIS BUFFER (PH7.5), AND 16% PEG 4000 (W/V), EQUILIBRATED AGAINST 12% PEG4000 BY VAPOR DIFFUSION AT ROOM TEMPERATURE., vapor diffusion
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
216 %(w/v)PEG40001drop
34 mMTris-HCl1drop
415 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日 / 詳細: COLLIMATORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. obs: 5539 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / % possible all: 86.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISIICデータ削減
R-AXISIIデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIERS / 解像度: 2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.326 611 11 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 5539 92.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.92 Å20 Å23.05 Å2
2---4.84 Å20 Å2
3---7.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.3 Å
Luzzati d res low-8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数675 0 0 48 723
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.65
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.621.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 65 10.3 %
Rwork0.364 563 -
obs--86.38 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19XM.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.65
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.364

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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