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万見
- PDB-1ac1: DSBA MUTANT H32L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ac1
タイトルDSBA MUTANT H32L
要素DSBA
キーワードDISULFIDE OXIDOREDUCTASE / THIOREDOXIN FOLD / REDOX-ACTIVE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbA / Thiol:disulfide interchange protein DsbA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2 Å
データ登録者Guddat, L.W. / Martin, J.L.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Structural analysis of three His32 mutants of DsbA: support for an electrostatic role of His32 in DsbA stability.
著者: Guddat, L.W. / Bardwell, J.C. / Glockshuber, R. / Huber-Wunderlich, M. / Zander, T. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: The Uncharged Surface Features Surrounding the Active Site of Escherichia Coli Dsba are Conserved and are Implicated in Peptide Binding
著者: Guddat, L.W. / Bardwell, J.C. / Zander, T. / Martin, J.L.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of the Dsba Protein Required for Disulphide Bond Formation in Vivo
著者: Martin, J.L. / Bardwell, J.C. / Kuriyan, J.
履歴
登録1997年2月10日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DSBA
B: DSBA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2602
ポリマ－42,2602
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.700, 65.100, 75.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 126.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.962443, 0.133572, 0.236352), (-0.242724, -0.033387, -0.969521), (-0.12161, -0.990477, 0.064554)
ベクター: -21.12046, 63.75655, 73.27244)

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要素

#1: タンパク質 DSBA / DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN


分子量: 21130.035 Da / 分子数: 2 / 変異: H32L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24991, UniProt: P0AEG4*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.1 %
結晶化pH: 6.3 / 詳細: CACODYLATE PH 6.3 PEG 8K 25%
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Martin, J.L., (1993) J.Mol.Biol., 230, 1097.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120-25 %(w/v)PEG80001reservoir
21 %MPD1reservoir
30.1 Mcacodylate1reservoir
41 %MPD1drop
520-25 %(w/v)PEG80001drop
60.1 Mcacodylate1drop
7DsbA solution1drop0.002ml

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 28490 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 27.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.83 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 2.36 / % possible all: 83
反射
*PLUS
Num. measured all: 84044
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 83 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: 1.7 A STRUCTURE OF WILDTYPE OXIDISED DSBA (PDB ENTRY 1FVK)

1fvk


解像度: 2→50 Å / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: BULK SOLVENT CORRECTION USED SOLDEN=0.34, SOLRAD = 0.25 A
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 2707 10 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.176 27226 86.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.25 Å
Luzzati d res low-50 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2886 0 0 157 3043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.14
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 232 5.9 %
Rwork0.291 2319 -
obs--64.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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