[日本語] English
万見
- PDB-1abw: DEOXY RHB1.1 (RECOMBINANT HEMOGLOBIN) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1abw
タイトルDEOXY RHB1.1 (RECOMBINANT HEMOGLOBIN)
要素(HEMOGLOBIN-BASED BLOOD ...) x 2
キーワードOXYGEN TRANSPORT / HEME / RESPIRATORY PROTEIN / ERYTHROCYTE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide transport / hemoglobin alpha binding / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / renal absorption / organic acid binding / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma ...nitric oxide transport / hemoglobin alpha binding / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / renal absorption / organic acid binding / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / carbon dioxide transport / Late endosomal microautophagy / Heme signaling / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / response to hydrogen peroxide / Cytoprotection by HMOX1 / platelet aggregation / oxygen binding / regulation of blood pressure / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin ...Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / LEUCINE / METHIONINE / Hemoglobin subunit beta / Hemoglobin subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kundrot, C.E. / Kroeger, K.S.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Structures of a hemoglobin-based blood substitute: insights into the function of allosteric proteins.
著者: Kroeger, K.S. / Kundrot, C.E.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: A Human Recombinant Haemoglobin Designed for Use as a Blood Substitute
著者: Looker, D. / Abbott-Brown, D. / Cozart, P. / Durfee, S. / Hoffman, S. / Mathews, A.J. / Miller-Roehrich, J. / Shoemaker, S. / Trimble, S. / Fermi, G. / Komiyama, N.H. / Nagai, K. / Stetler, G.L.
履歴
登録1997年1月29日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 7 A NOTE FROM THE AUTHOR: RESIDUES 1001-1002 and 2001-2002 MODEL LOW OCCUPANCY STRUCTURES THAT HAVE ... A NOTE FROM THE AUTHOR: RESIDUES 1001-1002 and 2001-2002 MODEL LOW OCCUPANCY STRUCTURES THAT HAVE THEIR AMINO TERMINUS IN REGISTER WITH VAL A143. THE SPATIAL ARRANGEMENT OF TWO ALPHA CHAINS OF NORMAL HEMOGLOBIN CAN BE REPRESENTED SCHEMATICALLY AS GHIJ F A EDCB WHERE FGHIJ IS ONE COVALENT CHAIN AND ABCDE THE OTHER COVALENT CHAIN. IN THIS MUTANT HEMOGLOBIN, THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN RESIDUE J AND A, BUT NOT BETWEEN E AND F. IN THE CRYSTAL, THE AUTHORS COULD HAVE GHIJ BCDE F A OR A F EDCB JIHG (1) (2) THE "F-A" CONTACT WOULD BE LIKE NORMAL HEMOGLOBIN, BUT THE "E-F" CONTACT HAS A COVALENT LINKAGE THAT BREAKS THE SYMMETRY. THE ONLY WAY TO TELL IF THE CRYSTAL STRUCTURE IS (1) OR (2) OR A MIXTURE OF THE TWO IS TO LOOK AT THE "E-F" AND "J-A" REGIONS. IN THIS STRUCTURE, IT COULD BE MOSTLY (1), BUT ABOUT 20% OF THE MOLECULES MAY BE FLIPPED OVER LIKE (2). THAT FLIPPING WOULD PUT THE N-TERMINAL METHIONINE ON TOP OF VAL 143. THUS, THE ELECTRON DENSITY MAP AT POSITION VAL 143 IS MOSTLY FROM VAL 143, BUT IT ALSO CONTAINS A LITTLE ELECTRON DENSITY FROM MET 1 FROM FLIPPED MOLECULES.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HEMOGLOBIN-BASED BLOOD SUBSTITUTE
B: HEMOGLOBIN-BASED BLOOD SUBSTITUTE
D: HEMOGLOBIN-BASED BLOOD SUBSTITUTE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,27311
ポリマ－62,2473
非ポリマー3,0278
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10590 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area23440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.900, 81.980, 53.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
HEMOGLOBIN-BASED BLOOD ... , 2種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 HEMOGLOBIN-BASED BLOOD SUBSTITUTE


分子量: 30371.846 Da / 分子数: 1
変異: CHAIN A IS COMPOSED OF TWO COPIES OF HEMOGLOBIN ALPHA CHAIN JOINED BY AN ADDITIONAL RESIDUE, GLY 142
由来タイプ: 組換発現
詳細: HUMAN HEMOGLOBIN HAS TWO ALPHA CHAINS WHICH ARE CALLED CHAINS A AND C IN OTHER PDB FILES. IN THIS ENTRY THE TWO ALPHA CHAINS HAVE BEEN COVALENTLY JOINED TOGETHER BY ONE GLYCINE RESIDUE TO ...詳細: HUMAN HEMOGLOBIN HAS TWO ALPHA CHAINS WHICH ARE CALLED CHAINS A AND C IN OTHER PDB FILES. IN THIS ENTRY THE TWO ALPHA CHAINS HAVE BEEN COVALENTLY JOINED TOGETHER BY ONE GLYCINE RESIDUE TO FORM ONE COVALENTLY LINKED POLYPEPTIDE CHAIN.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69905
#2: タンパク質 HEMOGLOBIN-BASED BLOOD SUBSTITUTE


分子量: 15937.343 Da / 分子数: 2
変異: CHAIN A IS COMPOSED OF TWO COPIES OF HEMOGLOBIN ALPHA CHAIN JOINED BY AN ADDITIONAL RESIDUE, GLY 142
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68871

-
非ポリマー , 4種, 381分子

#3: 化合物 ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#4: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#5: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細HUMAN HEMOGLOBIN HAS TWO ALPHA CHAINS WHICH ARE CALLED CHAINS A AND C IN OTHER PDB FILES. IN THIS ...HUMAN HEMOGLOBIN HAS TWO ALPHA CHAINS WHICH ARE CALLED CHAINS A AND C IN OTHER PDB FILES. IN THIS ENTRY THE TWO ALPHA CHAINS HAVE BEEN COVALENTLY JOINED TOGETHER BY ONE GLYCINE RESIDUE TO FORM ONE COVALENTLY LINKED POLYPEPTIDE CHAIN.
非ポリマーの詳細THE RESIDUES 1001-1002 AND 2001-2002 REPRESENT LOW OCCUPANCY DIPEPTIDES (MET-LEU) THAT HAVE THEIR ...THE RESIDUES 1001-1002 AND 2001-2002 REPRESENT LOW OCCUPANCY DIPEPTIDES (MET-LEU) THAT HAVE THEIR AMINO TERMINUS IN REGISTER WITH VAL A143
配列の詳細GLY A 142 COVALENTLY LINKS HUMAN ALPHA CHAIN A AND C

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.75 %
結晶化pH: 6.2 / 詳細: pH 6.2
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
26.5 %PEG33501drop
375 mMammonium acetate1drop
40.25 mMKCN1drop
513 %PEG33501reservoir
6150 mMammonium acetate1reservoir
710 mMKCN1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年3月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→82 Å / Num. obs: 34054 / % possible obs: 77.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / % possible all: 56.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 70840
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 56.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HHB

2hhb


解像度: 2→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: A NOTE FROM THE AUTHOR: CHAINS L AND P MODEL LOW OCCUPANCY STRUCTURES THAT HAVE THEIR AMINO TERMINUS IN REGISTER WITH VAL A143. THE SPATIAL ARRANGEMENT OF TWO ALPHA CHAINS OF NORMAL ...詳細: A NOTE FROM THE AUTHOR: CHAINS L AND P MODEL LOW OCCUPANCY STRUCTURES THAT HAVE THEIR AMINO TERMINUS IN REGISTER WITH VAL A143. THE SPATIAL ARRANGEMENT OF TWO ALPHA CHAINS OF NORMAL HEMOGLOBIN CAN BE REPRESENTED SCHEMATICALLY AS GHIJ F A EDCB WHERE FGHIJ IS ONE COVALENT CHAIN AND ABCDE THE OTHER COVALENT CHAIN. IN THIS MUTANT HEMOGLOBIN, THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN RESIDUE J AND A, BUT NOT BETWEEN E AND F. IN THE CRYSTAL, THE AUTHORS COULD HAVE GHIJ BCDE F A OR A F EDCB JIHG (1) (2) THE "F-A" CONTACT WOULD BE LIKE NORMAL HEMOGLOBIN, BUT THE "E-F" CONTACT HAS A COVALENT LINKAGE THAT BREAKS THE SYMMETRY. THE ONLY WAY TO TELL IF THE CRYSTAL STRUCTURE IS (1) OR (2) OR A MIXTURE OF THE TWO IS TO LOOK AT THE "E-F" AND "J-A" REGIONS. IN THIS STRUCTURE, IT COULD BE MOSTLY (1), BUT ABOUT 20% OF THE MOLECULES MAY BE FLIPPED OVER LIKE (2). THAT FLIPPING WOULD PUT THE N-TERMINAL METHIONINE ON TOP OF VAL 143. THUS, THE ELECTRON DENSITY MAP AT POSITION VAL 143 IS MOSTLY FROM VAL 143, BUT IT ALSO CONTAINS A LITTLE ELECTRON DENSITY FROM MET 1 FROM FLIPPED MOLECULES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3141 10 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.164 31528 86.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4392 0 206 373 4971
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.09
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it10
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it10
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it10
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it10
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 337 0.746 %
Rwork0.213 2972 -
obs--73.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.HEMETOPHCSDX.HEME
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg20.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.09
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.213

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る