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- PDB-1a8v: STRUCTURE OF THE RNA-BINDING DOMAIN OF THE RHO TRANSCRIPTION TERM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a8v
タイトルSTRUCTURE OF THE RNA-BINDING DOMAIN OF THE RHO TRANSCRIPTION TERMINATOR
要素TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR RHO
キーワードTRANSCRIPTION TERMINATION / RNA-BINDING / TERMINATOR / RHO PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / DNA-templated transcription termination / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #10 / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain ...Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #10 / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Transcription termination factor Rho / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fass, D. / Bogden, C. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: The structural basis for terminator recognition by the Rho transcription termination factor.
著者: Bogden, C.E. / Fass, D. / Bergman, N. / Nichols, M.D. / Berger, J.M.
履歴
登録1998年3月28日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR RHO
B: TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR RHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2164
ポリマ－27,0892
非ポリマー1272
水1,58588
1
A: TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR RHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,5441
非ポリマー641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR RHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,5441
非ポリマー641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.420, 36.160, 54.250
Angle α, β, γ (deg.)99.06, 102.64, 96.43
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9995, 0.02591, 0.018), (0.02656, -0.99897, -0.03667), (0.01703, 0.03713, -0.99917)
ベクター: -0.84961, 26.07939, 51.19064)

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要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR RHO


分子量: 13544.437 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: DH5-ALPHA / 細胞株: BL21 / プラスミド: PET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 PLYSS / 参照: UniProt: P03002, UniProt: P0AG30*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 30 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210-20 %MPD1reservoir
350-100 mMammonium acetate1reservoir
4100 mMTris1reservoirpH8.5
54 mM1reservoirCuCl2
62 mMerbium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 14432 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 95.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→20 Å / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT WAS STARED USING WITH X-PLOR, TO A FREE-R FACTOR OF 36%. THE MODEL WAS REBUILT INTO SA-OMIT MAPS, THEN MOVED TO REFMAC/ARP FOR THE FINAL REFINEMENT ROUND. THE FREE-R SET WAS HELD ...詳細: REFINEMENT WAS STARED USING WITH X-PLOR, TO A FREE-R FACTOR OF 36%. THE MODEL WAS REBUILT INTO SA-OMIT MAPS, THEN MOVED TO REFMAC/ARP FOR THE FINAL REFINEMENT ROUND. THE FREE-R SET WAS HELD CONSTANT THROUGHOUT THE REFINEMENT. BOND ANGLES (DEGREES) : 1.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1154 8 %FREE R
Rwork0.193 ---
obs-14432 98.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1812 0 2 88 1902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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