[日本語] English
万見
- PDB-1a81: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TANDEM SH2 DOMAIN OF THE SYK KINASE BOUN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a81
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TANDEM SH2 DOMAIN OF THE SYK KINASE BOUND TO A DUALLY TYROSINE-PHOSPHORYLATED ITAM
要素
  • SYK KINASE
  • T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/PEPTIDE) / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) / SYK / KINASE / SH2 DOMAIN / ITAM / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-delta T cell receptor complex / interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cellular response to lectin / B cell receptor complex ...gamma-delta T cell receptor complex / interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cellular response to lectin / B cell receptor complex / T cell anergy / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / serotonin secretion by platelet / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of mast cell cytokine production / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of mast cell degranulation / lymph vessel development / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / gamma-delta T cell activation / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of platelet activation / negative thymic T cell selection / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of phagocytosis / macrophage activation involved in immune response / positive thymic T cell selection / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / signal complex assembly / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / regulation of DNA-binding transcription factor activity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of cell-matrix adhesion / leukocyte cell-cell adhesion / T cell receptor complex / mast cell degranulation / smoothened signaling pathway / Dectin-2 family / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of interleukin-4 production / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / dendrite development / phospholipase binding / amyloid-beta clearance / alpha-beta T cell activation / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / Generation of second messenger molecules / FCGR activation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of bone resorption / phosphatase binding / T cell receptor binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of T cell proliferation / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / neutrophil chemotaxis / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-12 production / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of interleukin-2 production / cerebellum development / SH2 domain binding / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / T cell activation
類似検索 - 分子機能
Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily ...Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Fuetterer, K. / Waksman, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structural basis for Syk tyrosine kinase ubiquity in signal transduction pathways revealed by the crystal structure of its regulatory SH2 domains bound to a dually phosphorylated ITAM peptide.
著者: Futterer, K. / Wong, J. / Grucza, R.A. / Chan, A.C. / Waksman, G.
履歴
登録1998年3月31日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32016年5月25日Group: Structure summary
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SYK KINASE
B: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
C: SYK KINASE
D: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
E: SYK KINASE
F: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
G: SYK KINASE
H: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
I: SYK KINASE
J: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
K: SYK KINASE
L: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,69712
ポリマ－186,69712
非ポリマー00
水00
1
G: SYK KINASE
H: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
I: SYK KINASE
J: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
K: SYK KINASE
L: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3496
ポリマ－93,3496
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: SYK KINASE
B: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
C: SYK KINASE
D: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN
E: SYK KINASE
F: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3496
ポリマ－93,3496
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: SYK KINASE
D: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1162
ポリマ－31,1162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
4
K: SYK KINASE
L: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1162
ポリマ－31,1162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12120 Å2
手法PISA
5
G: SYK KINASE
H: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1162
ポリマ－31,1162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12300 Å2
手法PISA
6
A: SYK KINASE
B: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1162
ポリマ－31,1162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13940 Å2
手法PISA
7
I: SYK KINASE
J: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1162
ポリマ－31,1162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
8
E: SYK KINASE
F: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1162
ポリマ－31,1162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.500, 146.900, 91.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
SYK KINASE


分子量: 28831.877 Da / 分子数: 6 / 断片: TANDEM SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 ALPHA / 参照: UniProt: P43405, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド
T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD3 EPSILON CHAIN / ITAM PEPTIDE


分子量: 2284.294 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07766
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 10% (W/V) PEG800, 10% (V/V) PEG 200, 0.1M TRIS HCL PH 8.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
117.5 mg/mlprotein1drop
24.5-6 %(w/v)PEG80001drop
35 %(v/v)PEG2001drop
40.05 MTris-HCl1drop
59-12 %(w/v)PEG80001reservoir
610 %(v/v)PEG2001reservoir
70.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 40670 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rsym value: 0.051
反射 シェル解像度: 3→3.07 Å / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.139 / % possible all: 74.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 202021 / Rmerge(I) obs: 0.051

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.85モデル構築
X-PLOR3.85精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.85位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 2000 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 40670 89.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12201 0 0 0 12201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.14 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 226 -
Rwork0.308 4027 -
obs--76.3 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る