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万見
- PDB-1a4r: G12V MUTANT OF HUMAN PLACENTAL CDC42 GTPASE IN THE GDP FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a4r
タイトルG12V MUTANT OF HUMAN PLACENTAL CDC42 GTPASE IN THE GDP FORM
要素G25K GTP-BINDING PROTEIN
キーワードHYDROLASE / GTPASE / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / positive regulation of pinocytosis / COG complex / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / dendritic cell migration / neuron fate determination / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis ...GBD domain binding / positive regulation of pinocytosis / COG complex / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / dendritic cell migration / neuron fate determination / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / organelle transport along microtubule / Inactivation of CDC42 and RAC1 / positive regulation of pseudopodium assembly / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / cardiac conduction system development / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / filopodium assembly / cell junction assembly / dendritic spine morphogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / adherens junction organization / GTP-dependent protein binding / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of postsynapse organization / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / regulation of mitotic nuclear division / Myogenesis / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / RHOJ GTPase cycle / heart contraction / RHOQ GTPase cycle / establishment of cell polarity / Golgi organization / RHOU GTPase cycle / establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / small monomeric GTPase / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / MAPK6/MAPK4 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to type II interferon / endocytosis / apical part of cell / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cell-cell junction / G beta:gamma signalling through CDC42 / mitotic spindle / intracellular protein localization / ubiquitin protein ligase activity / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / positive regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization / G protein activity / midbody / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neuron projection / postsynapse / positive regulation of cell migration / Golgi membrane
類似検索 - 分子機能
Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / AMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rudolph, M.G. / Vetter, I.R. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Nucleotide binding to the G12V-mutant of Cdc42 investigated by X-ray diffraction and fluorescence spectroscopy: two different nucleotide states in one crystal.
著者: Rudolph, M.G. / Wittinghofer, A. / Vetter, I.R.
履歴
登録1998年2月2日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G25K GTP-BINDING PROTEIN
B: G25K GTP-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5615
ポリマ－42,6512
非ポリマー9103
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.650, 98.650, 104.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.5633, 0.8245, -0.0532), (0.8231, -0.5656, -0.0511), (-0.0722, -0.015, -0.9973)
ベクター: 2.4698, -4.0516, 6.267)

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要素

#1: タンパク質 G25K GTP-BINDING PROTEIN / G25K / CDC42 HOMOLOG


分子量: 21325.660 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLACENTA / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: CYTOPLASM, INNER SIDE OF MEMBRANE / プラスミド: PGEX2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-GNH / AMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 442.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N6O10P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.60
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14 mMprotein1drop
220 mMHEPES-NaOH1drop
31 mM1dropMgCl2
40.1 M1reservoirNaOAc
55 %PEG40001reservoir
60.3 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.0774
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 17611 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 46.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 18254 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Num. measured all: 88071
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Q21 WITH ALL NON-CONSERVED RESIDUES MUTATED TO ALANINE

4q21


解像度: 2.5→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1738 9.9 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 17611 95.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3087 0 29 54 3170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.041.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.842
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.742
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.982.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 74 9 %
Rwork0.38 746 -
obs--91.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TIP3P.PARAMETERTIP3P.TOP
X-RAY DIFFRACTION3MG.PARMG.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GDP.PARGDP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5GPN.PARGPN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR(ONLINE) / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.225 / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.67
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.362 / Rfactor Rwork: 0.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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