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万見
- PDB-1a47: CGTASE FROM THERMOANAEROBACTERIUM THERMOSULFURIGENES EM1 IN COMPL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a47
タイトルCGTASE FROM THERMOANAEROBACTERIUM THERMOSULFURIGENES EM1 IN COMPLEX WITH A MALTOHEXAOSE INHIBITOR
要素CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
キーワードGLYCOSIDASE / THERMOSTABLE / FAMILY 13 GLYCOSYL HYDROLASE / LIGAND / SUBSTRATE / ACARBOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclomaltodextrin glucanotransferase / cyclomaltodextrin glucanotransferase activity / starch binding / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase ...Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / IPT/TIG domain / IPT domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / alpha-maltotriose / Chem-ADH / Cyclomaltodextrin glucanotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Uitdehaag, J.C.M. / Kalk, K.H. / Rozeboom, H.J. / Dijkstra, B.W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Engineering of cyclodextrin product specificity and pH optima of the thermostable cyclodextrin glycosyltransferase from Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1.
著者: Wind, R.D. / Uitdehaag, J.C. / Buitelaar, R.M. / Dijkstra, B.W. / Dijkhuizen, L.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure at 2.3 A Resolution and Revised Nucleotide Sequence of the Thermostable Cyclodextrin Glycosyltransferase from Thermoanaerobacterium Thermosulfurigenes Em1
著者: Knegtel, R.M. / Wind, R.D. / Rozeboom, H.J. / Kalk, K.H. / Buitelaar, R.M. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Structure of Cyclodextrin Glycosyltransferase Complexed with a Maltononaose Inhibitor at 2.6 Angstrom Resolution. Implications for Product Specificity
著者: Strokopytov, B. / Knegtel, R.M. / Penninga, D. / Rozeboom, H.J. / Kalk, K.H. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1998年2月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年10月25日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12019年11月20日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.type
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0737
ポリマ－75,4981
非ポリマー1,5756
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.996, 97.789, 116.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE / CGTASE


分子量: 75498.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes (バクテリア)
株: EM1 / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / 遺伝子: AMYA / プラスミド: PCT2 / 細胞内の位置 (発現宿主): EXTRACELLULAR / 遺伝子 (発現宿主): AMYA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PC1990
参照: UniProt: P26827, cyclomaltodextrin glucanotransferase

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糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-quinovopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 488.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DQuipa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-4,6-deoxy-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 188分子

#5: 化合物 ChemComp-ADH / 1-AMINO-2,3-DIHYDROXY-5-HYDROXYMETHYL CYCLOHEX-5-ENE


分子量: 159.183 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H13NO3
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE, BETWEEN SUBSITES -1 AND +1 (THE SCISSILE BOND), IS NOT ...ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE, BETWEEN SUBSITES -1 AND +1 (THE SCISSILE BOND), IS NOT COMPATIBLE WITH EITHER A CONTINUOUS MALTOHEXAOSE INHIBITOR, A COVALENT INTERMEDIATE + ACCEPTOR, OR TWO SEPARATE TRIOSES. PROBABLY AN AVERAGE IS OBSERVED, BUT THE LOW RESOLUTION DOESN'T ALLOW THIS TO BE MODELLED. TO ENSURE A REASONABLE FIT TO THE ELECTRON DENSITY, REFINEMENT RESTRAINTS ON THE SCISSILE BOND WERE LOOSENED, RESULTING IN A LONGER SCISSILE BOND (2.3 A, NORMAL: 1.47 A).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 %
結晶化pH: 7.7 / 詳細: 21% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 100 MM TRIS, PH 7.7
結晶化
*PLUS
pH: 7.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
121 %satammonium sulfate11
2100 mMTris-HCl11

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2020 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月8日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→45.07 Å / Num. obs: 25423 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0682 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.56→2.58 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.2155 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 74.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 181769
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BIOMOLモデル構築
TNT5D精密化
XDSデータ削減
BIOMOL(KBAPLY)データスケーリング
BIOMOL位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CIU

1ciu


解像度: 2.56→8 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / 交差検証法: R FREE THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: IDEAL PARAMETERS FOR GLUCOSE FROM TAKUSAGAWA & JACOBSON (1978), ACTA CRYST. B34:213-218, FOR ACARBOSE FROM STROKOPYTOV ET AL. (1995) BIOCHEMISTRY 34:2234-2240
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1956 7 %EVERY 14TH REFLECTION
Rwork0.186 ---
all0.191 25423 --
obs0.191 24483 84 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5333 0 102 185 5620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00355773
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.97176018
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.531410
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0071435
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.00780330
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.57155755
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.00922740
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5D / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg17.50
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.00730

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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