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万見
- PDB-1a3s: HUMAN UBC9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a3s
タイトルHUMAN UBC9
要素UBC9
キーワードSUMO CONJUGATING ENZYME / UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


: / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly ...: / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / protein modification process / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear envelope / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Naismith, J.H. / Giraud, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of ubiquitin-conjugating enzyme 9 displays significant differences with other ubiquitin-conjugating enzymes which may reflect its specificity for sumo rather than ubiquitin.
著者: Giraud, M.F. / Desterro, J.M. / Naismith, J.H.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of Ubch9: A Sumo Conjugating Enzyme
著者: Giraud, M. / Desterro, J.M.P. / Naismith, J.H.
履歴
登録1998年1月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1751
ポリマ－18,1751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.900, 73.900, 42.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 UBC9 / UBCH9 / UBE9 / UBCI


分子量: 18174.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: GST-FUSION / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63279, ubiquitin-protein ligase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.
結晶化
*PLUS
温度: 293.5 K / pH: 8.25 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
320 mMammonium sulfate1drop
41 mMsodium phosphate1drop
530 %PEG40001reservoir
6200 mMlithium sulfate1reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER NONIUS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 5605 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 43.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 81
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.4 % / Num. unique obs: 474 / Rmerge(I) obs: 0.198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AAK

1aak
PDB 未公開エントリ


Rfactor Rfree error: 0.01 / 最高解像度: 2.8 Å / Data cutoff high absF: 9999999999 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ATOMS WITH ZERO OCCUPANCY AR E MODELLED AND WERE NOT LOCATED BY EXPERIMENTAL DENSITY. DATA CUTOFF HIGH (ABS(F)) : 9999999999 DATA CUTOFF LOW (ABS(F)) : 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 560 10 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 5605 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: 34.51 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.6 Å20 Å20 Å2
2--7.6 Å20 Å2
3----15.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1268 0 0 0 1268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.87
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.06
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.07 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 42 10 %
Rwork0.31 435 -
obs--81 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN.LINK
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.2.0 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 26 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.06
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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