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- PDB-1a3a: CRYSTAL STRUCTURE OF IIA MANNITOL FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a3a
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF IIA MANNITOL FROM ESCHERICHIA COLI
要素MANNITOL-SPECIFIC EII
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / PHOSPHOENOLPYRUVATE DEPENDENT PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM / IIA ENZYMES / HISTIDINE PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-D-mannitol phosphotransferase / sorbitol transmembrane transport / protein-N(PI)-phosphohistidine-mannitol phosphotransferase system transmembrane transporter activity / protein-phosphocysteine-mannitol phosphotransferase system transporter activity / mannitol transmembrane transport / protein-phosphocysteine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, mannitol-specific enzyme IIC / Phosphotransferase system EIIB component, mannitol-specific / : / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 ...Phosphotransferase system, mannitol-specific enzyme IIC / Phosphotransferase system EIIB component, mannitol-specific / : / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 / PTS_EIIA type-2 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2/3 / PTS system IIB component-like superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIB subunit / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphotransferase system, EIIC / Mannitol-specific EII; Chain A / Mannitol-specific EII; Chain A / Phosphotransferase/anion transporter / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system mannitol-specific EIICBA component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / MULTIPLE ANOMALOUS DISPERSION / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Van Montfort, R.L.M. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Hangyi, I. / Kouwijzer, M.L.C.E. / Robillard, G.T. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The structure of the Escherichia coli phosphotransferase IIAmannitol reveals a novel fold with two conformations of the active site.
著者: van Montfort, R.L. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Hangyi, I. / Kouwijzer, M.L. / Robillard, G.T. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1998年1月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNITOL-SPECIFIC EII
B: MANNITOL-SPECIFIC EII
C: MANNITOL-SPECIFIC EII
D: MANNITOL-SPECIFIC EII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3944
ポリマ－65,3944
非ポリマー00
水10,233568
1
A: MANNITOL-SPECIFIC EII
C: MANNITOL-SPECIFIC EII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6972
ポリマ－32,6972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
2
B: MANNITOL-SPECIFIC EII
D: MANNITOL-SPECIFIC EII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6972
ポリマ－32,6972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.570, 66.010, 73.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9997, -0.0072, -0.024), (-0.0092, 0.9963, 0.0859), (0.0233, 0.0861, -0.996)-4.6046, -38.3075, 33.2669
2given(-0.9209, -0.1001, -0.3768), (0.1857, -0.9625, -0.198), (-0.3428, -0.2523, 0.9049)31.5075, 74.4228, 10.4433
3given(0.9227, 0.0668, 0.3796), (0.1277, -0.9822, -0.1375), (0.3637, 0.1753, -0.9149)-36.0041, 37.1877, 29.2043

-
要素

#1: タンパク質
MANNITOL-SPECIFIC EII


分子量: 16348.547 Da / 分子数: 4 / 断片: IIA DOMAIN, RESIDUES 491 - 637 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: MTLA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00550, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.4 %
解説: MAD DATA WERE COLLECTED AT THE BM14 AT THE ESRF, GRENOBLE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 5 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14.5 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
41 mMNa2 EDTA1drop
51 mM1dropNaN3
636-38 %(w/v)PEG40001reservoir
70.1 mMTaps-NaOH1reservoir
85 mMNa2 EDTA1reservoir
91 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 45271 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.262 / % possible all: 84.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 195844
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
REFMAC精密化
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MULTIPLE ANOMALOUS DISPERSION / 解像度: 1.8→5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor%反射Selection details
Rfree0.242 5 %RANDOM
Rwork0.19 --
obs0.19 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4473 0 0 568 5041
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.185 / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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