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万見
- PDB-1a2p: BARNASE WILDTYPE STRUCTURE AT 1.5 ANGSTROMS RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a2p
タイトルBARNASE WILDTYPE STRUCTURE AT 1.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素BARNASE
キーワードRIBONUCLEASE / MICROBIAL RIBONUCLEASE / ALPHA/BETA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA endonuclease activity / RNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Barnase / Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Martin, C. / Richard, V. / Salem, M. / Hartley, R.W. / Mauguen, Y.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Refinement and structural analysis of barnase at 1.5 A resolution.
著者: Martin, C. / Richard, V. / Salem, M. / Hartley, R. / Mauguen, Y.
履歴
登録1998年1月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BARNASE
B: BARNASE
C: BARNASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3926
ポリマ－37,1963
非ポリマー1963
水7,476415
1
A: BARNASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4642
ポリマ－12,3991
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BARNASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4642
ポリマ－12,3991
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: BARNASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4642
ポリマ－12,3991
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.970, 58.970, 81.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.75779, 0.64748, 0.08078), (0.64621, -0.76186, 0.04446), (0.09033, 0.01851, -0.99574)-58.48021, 51.57518, 98.15767
2given(0.58987, 0.80583, 0.05186), (0.80311, -0.59214, 0.06619), (0.08405, 0.0026, -0.99646)-30.43273, 20.75484, 81.77702

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要素

#1: タンパク質 BARNASE


分子量: 12398.721 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
プラスミド: PMJ1002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00648, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5 mg/mlprotein1drop
23.0 Mammonium sulfate1drop
30.03 Mzinc sulfate1drop
41.9 Mphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月1日 / 詳細: MULTILAYER MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.9 Å / Num. obs: 48463 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.158 / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.038

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-93モデル構築
X-PLORモデル構築
SHELXL-93精密化
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
SHELXL-93位相決定
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.5→8 Å / Num. parameters: 27377 / Num. restraintsaints: 33057 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: INITIAL POSITIONAL AND B-FACTOR REFINEMENT WAS CARRIED OUT WITH X-PLOR (BRUNGER, 1992) FOR DATA IN THE RESOLUTION RANGE 7.0 - 1.5 ANGSTROMS. AT R-VALUES OF R=0.174 FOR F.GREATER THAN 3 ...詳細: INITIAL POSITIONAL AND B-FACTOR REFINEMENT WAS CARRIED OUT WITH X-PLOR (BRUNGER, 1992) FOR DATA IN THE RESOLUTION RANGE 7.0 - 1.5 ANGSTROMS. AT R-VALUES OF R=0.174 FOR F.GREATER THAN 3 SIGMA(F), THE REFINEMENT WAS CONTINUED WITH THE PROGRAM SHELXL-93. ANISOU RECORDS CONTAIN ANISOTROPIC DISPLACEMENT PARAMETERS U11 U22 U33 U23 U13 U12 (ANGSTROMS**2) MULTIPLIED BY 10000. ISOTROPIC EQUIVALENTS OF ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTORS ARE ALSO PRESENTED IN THIS ENTRY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 4812 10 %EVERY 10TH REFLECTION
all0.115 48118 --
obs0.111 -95.4 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 10 / Occupancy sum hydrogen: 2417.5 / Occupancy sum non hydrogen: 2972
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2624 0 3 415 3042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.76
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.273
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.1
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.064
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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