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- PDB-1a26: THE CATALYTIC FRAGMENT OF POLY(ADP-RIBOSE) POLYMERASE COMPLEXED W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a26
タイトルTHE CATALYTIC FRAGMENT OF POLY(ADP-RIBOSE) POLYMERASE COMPLEXED WITH CARBA-NAD
要素POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE
キーワードTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity ...NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / nuclear replication fork / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome binding / nucleotidyltransferase activity / negative regulation of innate immune response / NAD binding / double-strand break repair / site of double-strand break / damaged DNA binding / innate immune response / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ruf, A. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The mechanism of the elongation and branching reaction of poly(ADP-ribose) polymerase as derived from crystal structures and mutagenesis.
著者: Ruf, A. / Rolli, V. / de Murcia, G. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Structure of the Catalytic Fragment of Poly(Ad-Ribose) Polymerase from Chicken
著者: Ruf, A. / Mennissier De Murcia, J. / De Murcia, G.M. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and X-Ray Crystallographic Analysis of Recombinant Chicken Poly(Adp-Ribose) Polymerase Catalytic Domain Produced in Sf9 Insect Cells
著者: Jung, S. / Miranda, E.A. / De Murcia, J.M. / Niedergang, C. / Delarue, M. / Schulz, G.E. / De Murcia, G.M.
履歴
登録1998年1月16日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0782
ポリマ－40,4151
非ポリマー6621
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.040, 64.440, 96.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE / PARP-CF / POLY(ADP-RIBOSE) TRANSFERASE / POLY (ADP-RIBOSE) SYNTHETASE


分子量: 40415.352 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 細胞株: SF9 / Organelle: NUCLEUS / プラスミド: PVLPE / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P26446, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CNA / CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / カルバNAD+


分子量: 662.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30N7O13P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 10% PEG 600; 6% ISOPROPANOL, 100 MM TRIS PH 8.5, 5MM CARBA-NAD
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Jung, S., (1994) J.Mol.Biol., 244, 114.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.05 %(w/v)beta-OG1drop
23.75 mg/mlprotein1drop
32.5 mMAp4A1drop
48.5 %(w/v)PEG40001drop
54 %(v/v)2-propanol1drop
635 mMTris-HCl1drop
717 %(w/v)PEG40001reservoir
88 %(v/v)2-propanol1reservoir
970 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月24日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→23 Å / Num. obs: 16703 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.187 / % possible all: 63.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 79881
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63 % / Num. unique obs: 1089 / Num. measured obs: 2936

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1PAW

1paw
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.25→22.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT, EXCEPT LAST REFINEMENT CYCLE / 詳細: THE X-PLOR BULK SOLVENT CORRECTION WAS USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1324 8 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.168 16703 92.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→22.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2769 0 27 90 2886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.6
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.3
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.7
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rwork0.278 563
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION3NAD.PARNAD.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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