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万見
- PDB-1a17: TETRATRICOPEPTIDE REPEATS OF PROTEIN PHOSPHATASE 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a17
タイトルTETRATRICOPEPTIDE REPEATS OF PROTEIN PHOSPHATASE 5
要素SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
キーワードHYDROLASE / PHOSPHATASE / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS / TPR / SUPER-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / peptidyl-serine dephosphorylation / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity ...response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / peptidyl-serine dephosphorylation / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / ESR-mediated signaling / Hsp90 protein binding / response to lead ion / ADP binding / tau protein binding / Negative regulation of MAPK pathway / MAPK cascade / double-strand break repair / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / lipid binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Das, A.K. / Cohen, P.T.W. / Barford, D.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: The structure of the tetratricopeptide repeats of protein phosphatase 5: implications for TPR-mediated protein-protein interactions.
著者: Das, A.K. / Cohen, P.W. / Barford, D.
履歴
登録1997年12月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2533
ポリマ－19,0611
非ポリマー1922
水1,40578
1
A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子

A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子

A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子

A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,01112
ポリマ－76,2424
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation16_665-y+3/2,-x+3/2,-z+1/21
手法PQS
2
A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子

A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5056
ポリマ－38,1212
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
Buried area5090 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area16780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.060, 90.060, 104.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5 / TETRATRICOPEPTIDE / TRP


分子量: 19060.549 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEIN INTERACTING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BRAIN / 遺伝子: PPP5 / プラスミド: PT7.7 / 遺伝子 (発現宿主): PPP5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PT7.7 / 組織 (発現宿主): BRAIN
参照: UniProt: P53041, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.8 M AMMONIUM SULFATE, 4% MPD, 100 MM HEPES PH 7.5, 2 MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.8 Mammonium salfate1reservoir
24 %(v/v)MPD1reservoir
3100 mMHEPES1reservoir
42 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→15 Å / Num. obs: 7832 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.133 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.82精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.45→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1045 13.4 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 7796 96.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1281 0 10 78 1369
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH.WATER
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.SULPHATETOP.SULPHATE
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.SULPHATETOP.SULPHATE
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.82 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.754

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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