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- PDB-1a0g: L201A MUTANT OF D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE COMPLEXED WITH PYRI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a0g
タイトルL201A MUTANT OF D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE COMPLEXED WITH PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE
要素D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / AMINOTRANSFERASE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / D-AMINO ACID / D-ALANINE / ALPHA-KETOGLUTAMIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


D-amino acid biosynthetic process / D-alanine-2-oxoglutarate aminotransferase activity / D-amino-acid transaminase / D-amino acid catabolic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
D-amino acid aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / : / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes ...D-amino acid aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / : / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / D-alanine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sugio, S. / Kashima, A. / Kishimoto, K. / Peisach, D. / Petsko, G.A. / Ringe, D. / Yoshimura, T. / Esaki, N.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1998
タイトル: Crystal structures of L201A mutant of D-amino acid aminotransferase at 2.0 A resolution: implication of the structural role of Leu201 in transamination.
著者: Sugio, S. / Kashima, A. / Kishimoto, K. / Peisach, D. / Petsko, G.A. / Ringe, D. / Yoshimura, T. / Esaki, N.
#1: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1995
タイトル: Role of Leucine 201 of Thermostable D-Amino Acid Aminotransferase from a Thermophile, Bacillus Sp. Ym-1
著者: Kishimoto, K. / Yoshimura, T. / Esaki, N. / Sugio, S. / Manning, J.M. / Soda, K.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of a D-Amino Acid Aminotransferase: How the Protein Controls Stereoselectivity
著者: Sugio, S. / Petsko, G.A. / Manning, J.M. / Soda, K. / Ringe, D.
履歴
登録1997年11月30日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE
B: D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0364
ポリマ－64,5402
非ポリマー4962
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area23280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.340, 91.760, 88.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.192403, 0.08052, 0.978007), (0.089886, -0.990992, 0.099272), (0.977191, 0.107009, 0.183432)
ベクター: 17.8236, 24.1728, -16.8352)

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要素

#1: タンパク質 D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE / D-ALANINE AMINOTRANSFERASE / D-ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 32269.826 Da / 分子数: 2 / 変異: L201A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATES ARE NON-COVALENTLY BOUND TO THE ENZYME MOLECULES
由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 株: YM-1 / プラスミド: PAZZI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P19938, D-amino-acid transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化pH: 9
詳細: THE PROTEIN WAS PRE-INCUBATED WITH 50MM D-ALANINE AND 50MM ALPHA-KETOGLUTARATE TO CONVERT PLP INTO PMP. THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 30% PEG3350, 500MM SODIUM ACETATE, 100MM TRIS/HCL, 5MM SODIUM AZIDE, PH9.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMD-alanine1drop
250 mMalpha-ketoglutartrate1drop
3100 mMTris-HCl1reservoir
429-33 %(w/v)PEG33501reservoir
5300-700 mMsodium acetate1reservoir
65 mMsodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月29日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→88.69 Å / Num. obs: 48469 / % possible obs: 80.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 24.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 1.79→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 1.58 / % possible all: 50.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
PROCESSデータ削減
PROCESSデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DAA

1daa


解像度: 2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: A RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME WAS EMPLOYED, AND A BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1572 4 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 38938 89.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4525 0 32 166 4723
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.41
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 130 4.1 %
Rwork0.278 3020 -
obs--74 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM_COM.PROTOP_CO.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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