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- PDB-194l: THE 1.40 A STRUCTURE OF SPACEHAB-01 HEN EGG WHITE LYSOZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 194l
タイトルTHE 1.40 A STRUCTURE OF SPACEHAB-01 HEN EGG WHITE LYSOZYME
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Vaney, M.C. / Maignan, S. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: High-resolution structure (1.33 A) of a HEW lysozyme tetragonal crystal grown in the APCF apparatus. Data and structural comparison with a crystal grown under microgravity from SpaceHab-01 mission.
著者: Vaney, M.C. / Maignan, S. / Ries-Kautt, M. / Ducriux, A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Effect of Microgravity on Rate of Nucleation, Size and Quality of Lysozyme Crystals Grown in the Advanced Protein Crystallization Facility on Spacehab-01
著者: Ries-Kautt, M.M. / Broutin, I. / Ducruix, A.F. / Shephard, W. / Kahn, R. / Lorber, B. / Theobald, A. / Giege, R. / Chayen, N. / Blow, D. / Paal, K. / Littke, W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Thermal Expansion of Hen-Egg-White Lysozyme. Comparison of the 1.9 Angstroms Resolution Structures of the Tetragonal Form of the Enzyme at 100K and 298K
著者: Young, A.C.M. / Tilton, R.F. / Dewan, J.C.
#3: ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 1992
タイトル: Experiment Equipment for Protein Crystallization in Micro-Grammes Facilities
著者: Bosch, R. / Lautenschlager, P. / Potthast, L. / Stapelmann, J.
履歴
登録1995年9月1日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3903
ポリマ－14,3311
非ポリマー582
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.650, 78.650, 37.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-268-

HOH

21A-269-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 細胞内の位置: EGG WHITE / 参照: UniProt: P00698
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.62 %
結晶化pH: 4.3 / 詳細: pH 4.3
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein 11
21.25 M12NaCl
350 mMNa acetate12

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.901
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.901 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→15 Å / Num. obs: 21542 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.027
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.027 / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.4→7 Å / σ(F): 0
詳細: SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES ARG 21, TRP 62, ARG 73, ASN 77, LYS 97, ASN 103, ASP 119, GLN 121, ARG 125, ARG 128, AND LEU 129 HAVE A POORLY DEFINED DENSITY. THESE ATOMS WERE BUILT ...詳細: SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES ARG 21, TRP 62, ARG 73, ASN 77, LYS 97, ASN 103, ASP 119, GLN 121, ARG 125, ARG 128, AND LEU 129 HAVE A POORLY DEFINED DENSITY. THESE ATOMS WERE BUILT USING STEREOCHEMICAL CONSTRAINTS AND KEPT IN THE COORDINATE FILE. ALTERNATE CONFORMATIONS WERE MODELED FOR RESIDUES LYS 1, SER 86 AND VAL 109. THE OCCUPANCY FACTORS WERE REFINED FOR THESE RESIDUES. WATER MOLECULES 268 AND 269 ARE ON A TWO-FOLD AXIS AND HAVE BEEN MODELED WITH 50% OCCUPANCY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 -10 %
Rwork0.183 --
obs0.183 21086 -
原子変位パラメータBiso mean: 21.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1008 0 2 138 1148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.241
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.47
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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