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- PDB-137l: STRUCTURAL BASIS OF AMINO ACID ALPHA HELIX PROPENSITY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 137l
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF AMINO ACID ALPHA HELIX PROPENSITY
要素T4 LYSOZYME
キーワードHYDROLASE(O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Blaber, M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: Structural basis of amino acid alpha helix propensity.
著者: Blaber, M. / Zhang, X.J. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Control of Enzyme Activity by an Engineered Disulfide Bond
著者: Matsumura, M. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1993年8月17日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42020年1月15日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 LYSOZYME
B: T4 LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3772
ポリマ－37,3772
非ポリマー00
水4,414245
1
A: T4 LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6881
ポリマ－18,6881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: T4 LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6881
ポリマ－18,6881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.070, 55.910, 59.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 T4 LYSOZYME


分子量: 18688.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / プラスミド: M13 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown / pH: 6.7
詳細: S. Dao-pin, (1990) Proteins Struct. Funct. Gen., 7, 198.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.05 M11K2HPO4
21.26 M11NaH2PO4
30.23 M11NaCl
41.4 mMbeta-mercaptoethanol11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.85→6 Å / σ(F): 2
詳細: MUTANT SPACE GROUP, P2(1), IS NON-ISOMORPHOUS TO WILD TYPE P3(2)21. THERE ARE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT, AND THE POSITION OF EACH OF THESE WAS SOLVED BY A SIX-DIMENSIONAL SEARCH ...詳細: MUTANT SPACE GROUP, P2(1), IS NON-ISOMORPHOUS TO WILD TYPE P3(2)21. THERE ARE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT, AND THE POSITION OF EACH OF THESE WAS SOLVED BY A SIX-DIMENSIONAL SEARCH USING THE WILD TYPE COORDINATES. RESIDUES 162 - 164 IN WILD-TYPE AND ALL MUTANT LYSOZYMES ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE. IN THIS ENTRY CHAIN A DOES NOT INCLUDE RESIDUES 163 AND 164 AND CHAIN B DOES INCLUDE THEM.
Rfactor反射数
obs0.15 20448
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2611 0 0 245 2856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.15
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_d / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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