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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 11gz | ||||||||||||||||||
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| Title | TEP1 TIR/DUF4062 domain | ||||||||||||||||||
Components | Telomerase protein component 1 | ||||||||||||||||||
Keywords | HYDROLASE / NAD-ase / TIR domain / DUF4062 / TEP1 / RNA Vault | ||||||||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationtelomerase activity / telomere maintenance via recombination / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / nuclear matrix / p53 binding / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / enzyme binding / RNA binding ...telomerase activity / telomere maintenance via recombination / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / nuclear matrix / p53 binding / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / enzyme binding / RNA binding / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.44 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Osinski, A. / Tomchick, D.R. / Tagliabracci, V.S. | ||||||||||||||||||
| Funding support | United States, 5items
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Citation | Journal: Biorxiv / Year: 2026Title: TIR-like NADases act in bacterial immunity and the RNA vault Authors: Osinski, A. / Mayro, B. / Lopez, V.A. / Schrad, J. / Choi, H. / Tomchick, D.R. / Pawlowski, K. / Forsberg, K. / Shahmoradian, S.H. / Tagliabracci, V.S. | ||||||||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 11gz.cif.gz | 178.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb11gz.ent.gz | 119 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 11gz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/1g/11gz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/1g/11gz | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 10wcC ![]() 11cqC ![]() 11cvC ![]() 11drC ![]() 11dvC ![]() 11eeC ![]() 11eqC ![]() 11fhC ![]() 11jbC ![]() 11jcC ![]() 11jdC ![]() 11jfC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 25406.779 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TEP1, TLP1, TP1 / Production host: ![]() | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #2: Chemical | | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | N | |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.84 Å3/Da / Density % sol: 67.95 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 1:1 protein:reservoir solution 40 mg/mL protein with 2 mM Benzamide Adenine dinucleotide 14-19% PEG 3350, 0.2 M MgSO4 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.9795 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 5, 2024 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.438→40.03 Å / Num. obs: 15064 / % possible obs: 97.07 % / Redundancy: 58.5 % / Biso Wilson estimate: 32.72 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.011 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.144 / Net I/σ(I): 9.9 |
| Reflection shell | Resolution: 2.45→2.49 Å / Redundancy: 30.5 % / Rmerge(I) obs: 2.617 / Num. unique obs: 759 / CC1/2: 0.504 / CC star: 0.819 / Rpim(I) all: 0.466 / Rrim(I) all: 2.66 / Χ2: 0.95 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.44→40.03 Å / SU ML: 0.2515 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.208 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 69.41 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.44→40.03 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 5items
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