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- EMDB-75745: RNA Vault extended conformation (MVP/PARP4/TEP1 sample) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-75745
タイトルRNA Vault extended conformation (MVP/PARP4/TEP1 sample)
マップデータ
試料
  • 複合体: RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 sample)
    • タンパク質・ペプチド: Major Vault Protein
キーワードRNA Vault / complex / TEP1 / PARP4 / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Osinski A / Tagliabracci VS
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2GM137419 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM158265 米国
Welch FoundationI-1911 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RR150033 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2026
タイトル: TIR-like NADases act in bacterial immunity and the RNA vault.
著者: Adam Osinski / Benjamin Mayro / Victor A Lopez / Jason Schrad / Hannah Choi / Diana R Tomchick / Krzysztof Pawłowski / Kevin Forsberg / Sarah H Shahmoradian / Vincent S Tagliabracci /
要旨: Across all domains of life, organisms exploit NAD metabolism as a central line of defense against invading pathogens. Here, we show that domain of unknown function 4062 (DUF4062) is a widespread ...Across all domains of life, organisms exploit NAD metabolism as a central line of defense against invading pathogens. Here, we show that domain of unknown function 4062 (DUF4062) is a widespread family of TIR-like NADases that hydrolyze NAD to ADP-ribose and nicotinamide. In bacteria, DUF4062 homologs form a previously unrecognized antiphage defense system, which we name Swarożyc, that assembles with the phage portal into a supramolecular NADase complex to induce abortive infection. In eukaryotes, DUF4062 is found in TEP1, which we demonstrate functions as an active NADase within the RNA vault, an enigmatic organelle-like structure. Single-particle cryo-electron microscopy reveals ADP-ribose bound within the shoulder of both reconstituted and human brain vaults, while cryo-electron tomography positions TEP1 along the central axis at the shoulder. Thus, TEP1, like bacterial Swarożyc, functions by depleting NAD, providing new insight into the long-standing mystery of vault function.
履歴
登録2026年2月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年5月20日-
マップ公開2026年5月20日-
更新2026年6月3日-
現状2026年6月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_75745.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_75745.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 800 pix.
= 855.6 Å		1.07 Å/pix.
x 800 pix.
= 855.6 Å		1.07 Å/pix.
x 800 pix.
= 855.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0695 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-1.0137423 - 1.8597244
平均 (標準偏差)0.0011518849 (±0.053027324)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 855.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_75745_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_75745_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_75745_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_75745_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 sample)

全体名称: RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 sample)
要素
  • 複合体: RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 sample)
    • タンパク質・ペプチド: Major Vault Protein

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超分子 #1: RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 sample)

超分子名称: RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 sample) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Major Vault Protein

分子名称: Major Vault Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLEI RLAQDPFPLY PGEVLEKDIT PLQVVLPNTA LHLKALLDFE DKDGDKVVAG DEWLFEGPGT YIPRKEVEVV EIIQATIIRQ ...文字列:
MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLEI RLAQDPFPLY PGEVLEKDIT PLQVVLPNTA LHLKALLDFE DKDGDKVVAG DEWLFEGPGT YIPRKEVEVV EIIQATIIRQ NQALRLRARK ECWDRDGKER VTGEEWLVTT VGAYLPAVFE EVLDLVDAVI LTEKTALHLR ARRNFRDFRG VSRRTGEEWL VTVQDTEAHV PDVHEEVLGV VPITTLGPHN YCVILDPVGP DGKNQLGQKR VVKGEKSFFL QPGEQLEQGI QDVYVLSEQQ GLLLRALQPL EEGEDEEKVS HQAGDHWLIR GPLEYVPSAK VEVVEERQAI PLDENEGIYV QDVKTGKVRA VIGSTYMLTQ DEVLWEKELP PGVEELLNKG QDPLADRGEK DTAKSLQPLA PRNKTRVVSY RVPHNAAVQV YDYREKRARV VFGPELVSLG PEEQFTVLSL SAGRPKRPHA RRALCLLLGP DFFTDVITIE TADHARLQLQ LAYNWHFEVN DRKDPQETAK LFSVPDFVGD ACKAIASRVR GAVASVTFDD FHKNSARIIR TAVFGFETSE AKGPDGMALP RPRDQAVFPQ NGLVVSSVDV QSVEPVDQRT RDALQRSVQL AIEITTNSQE AAAKHEAQRL EQEARGRLER QKILDQSEAE KARKELLELE ALSMAVESTG TAKAEAESRA EAARIEGEGS VLQAKLKAQA LAIETEAELQ RVQKVRELEL VYARAQLELE VSKAQQLAEV EVKKFKQMTE AIGPSTIRDL AVAGPEMQVK LLQSLGLKST LITDGSTPIN LFNTAFGLLG MGPEGQPLGR RVASGPSPGE GISPQSAQAP QAPGDNHVVP VLR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
詳細: 50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D39 (2回x39回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 36446
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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