[日本語] English
万見
- PDB-10dc: H-Ras GTPase R68A bound to GppNHp -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 10dc
タイトルH-Ras GTPase R68A bound to GppNHp
要素GTPase HRas
キーワードHYDROLASE / SIGNALING PROTEIN / small GTPase / Ras GTPase / GTP analog
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / adipose tissue development / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / protein-membrane adaptor activity / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / myelination / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / MAP2K and MAPK activation / cellular response to gamma radiation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / chemotaxis / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / RAS processing / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / insulin receptor signaling pathway / GDP binding / DAP12 signaling / MAPK cascade / regulation of cell population proliferation / T cell receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / RAF/MAP kinase cascade
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Knihtila, R. / Marcus, K. / Mattos, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1517295 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2026
タイトル: An evolutionarily conserved salt bridge stabilizes the active site for GTP hydrolysis in Rho GTPases.
著者: Marcus, K. / Schwabe, M. / Knihtila, R. / Mattos, C.
履歴
登録2026年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22026年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3363
ポリマ－18,7891
非ポリマー5472
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.896, 69.896, 33.321
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 18789.076 Da / 分子数: 1 / 変異: R68A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.21 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Calcium Acetate, 20% w/v PEG 3350, 0.1% N-octyl glucopyranoside

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年1月6日
放射モノクロメーター: Cu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→23.3 Å / Num. obs: 9861 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 26.19 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 2.08→2.2 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Num. unique obs: 1385 / CC1/2: 0.969 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.21.2_5419位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.08→23.3 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.6847
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2149 987 10.01 %
Rwork0.1646 8874 -
obs0.1697 9861 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→23.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1247 0 33 126 1406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00351298
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55281766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054225
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.156490
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.190.26581380.17811247X-RAY DIFFRACTION99.93
2.19-2.330.23721340.15681259X-RAY DIFFRACTION99.64
2.33-2.510.25611450.1741253X-RAY DIFFRACTION99.86
2.51-2.760.23911360.17651265X-RAY DIFFRACTION99.93
2.76-3.160.22621440.16971248X-RAY DIFFRACTION99.93
3.16-3.970.18661400.151280X-RAY DIFFRACTION99.93
3.98-23.30.19611500.16561322X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.97526147612-0.204149714271-0.08998572608210.8806181595330.2605705525190.5916847173-0.0209546829261-0.20312907483-0.3658904237880.1327076817160.06650593952580.1074152749230.1484688316420.0713065131877-0.0721092050940.2456206125340.00544291489699-0.003207071660790.213327933490.01543579607220.223655675617-20.8033814268.594092965133.61606218318
20.6243901135190.7871410798651.043590584161.331468252620.8067896986183.85996570292-0.0053228610313-0.1621316078660.1777878699450.228477434692-0.07851594938150.4569278661750.074855346899-0.7433394311650.03455019698430.375963638366-0.006223796836160.04081703296180.3862221191260.04159755376820.413504600669-33.05146632776.770269524373.53964204887
30.329676516784-0.402285758433-0.1881332499890.7733789418010.4713688805781.10707880467-0.0865659429182-0.104908488263-0.04522533348490.04906351240260.01360685776340.13870553754-0.11152772185-0.06670015338910.04870140663180.2233606273910.0169346297898-0.009479214333620.2153216185960.0047684562920.194587374351-17.17296256578.068900221088.36484264322
41.44462043516-0.2511976638680.1074339035791.30789489690.3405954622571.45177947043-0.0396854383231-0.01302960749250.1509971436980.04229074228970.0397284821373-0.0934061307986-0.1730855088360.218416973816-0.02944926346950.174104477902-0.01470959001940.01018477303050.198005126013-0.008058511660680.209776285391-22.081560474622.24787838432.12671474646
51.295129577040.7353874378180.09440022746651.609800987740.3478826443561.023320442440.03247989678240.06487150194690.0663904401535-0.06598220219380.08694229569820.0643107875042-0.0866957398413-0.0691752231731-0.1079849885370.2092051682460.0244116241350.008498249201520.2149479175220.003256815242430.210430798096-21.496287973620.3793759484-6.65900691848
63.50191460675-0.22829781792-0.09315897596811.13541221537-0.6107219876371.18554074869-0.1115072442340.10559406202-0.0528063231314-0.09191002346240.0261769179966-0.100761107369-0.06334170684180.0002591833641950.092605316330.2270692052220.00409680575514-0.003510938951990.225214767175-0.00410522779310.172219130325-11.781051320912.0719337027-2.65734179659
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 25 )1 - 251 - 25
22chain 'A' and (resid 26 through 36 )26 - 3626 - 36
33chain 'A' and (resid 37 through 74 )37 - 7437 - 70
44chain 'A' and (resid 75 through 126 )75 - 12671 - 122
55chain 'A' and (resid 127 through 151 )127 - 151123 - 147
66chain 'A' and (resid 152 through 166 )152 - 166148 - 162

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る