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- EMDB-9937: Cryo-EM structure of the human P4-type flippase ATP8A1-CDC50 (E1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9937
タイトルCryo-EM structure of the human P4-type flippase ATP8A1-CDC50 (E1-ADP-Pi state)
マップデータ
試料
  • 複合体: ATP8A1-CDC50a
    • タンパク質・ペプチド: Phospholipid-transporting ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Cell cycle control protein 50A
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
キーワードflippase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aminophospholipid translocation / positive regulation of phospholipid translocation / aminophospholipid transport / aminophospholipid flippase activity / chromaffin granule membrane / phosphatidylserine flippase activity / protein localization to endosome / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phosphatidylserine floppase activity ...aminophospholipid translocation / positive regulation of phospholipid translocation / aminophospholipid transport / aminophospholipid flippase activity / chromaffin granule membrane / phosphatidylserine flippase activity / protein localization to endosome / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phosphatidylserine floppase activity / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / xenobiotic transmembrane transport / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / P-type phospholipid transporter / phospholipid translocation / azurophil granule membrane / transport vesicle membrane / organelle membrane / Ion transport by P-type ATPases / transport across blood-brain barrier / endomembrane system / specific granule membrane / learning / trans-Golgi network / positive regulation of neuron projection development / synaptic vesicle membrane / late endosome membrane / early endosome membrane / monoatomic ion transmembrane transport / cytoplasmic vesicle / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / Golgi apparatus / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain ...CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipid-transporting ATPase / Cell cycle control protein 50A / Phospholipid-transporting ATPase IA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Hiraizumi M / Yamashita K / Nishizawa T / Nureki O
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures capture the transport cycle of the P4-ATPase flippase.
著者: Masahiro Hiraizumi / Keitaro Yamashita / Tomohiro Nishizawa / Osamu Nureki /
要旨: In eukaryotic membranes, type IV P-type adenosine triphosphatases (P4-ATPases) mediate the translocation of phospholipids from the outer to the inner leaflet and maintain lipid asymmetry, which is ...In eukaryotic membranes, type IV P-type adenosine triphosphatases (P4-ATPases) mediate the translocation of phospholipids from the outer to the inner leaflet and maintain lipid asymmetry, which is critical for membrane trafficking and signaling pathways. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of six distinct intermediates of the human ATP8A1-CDC50a heterocomplex at resolutions of 2.6 to 3.3 angstroms, elucidating the lipid translocation cycle of this P4-ATPase. ATP-dependent phosphorylation induces a large rotational movement of the actuator domain around the phosphorylation site in the phosphorylation domain, accompanied by lateral shifts of the first and second transmembrane helices, thereby allowing phosphatidylserine binding. The phospholipid head group passes through the hydrophilic cleft, while the acyl chain is exposed toward the lipid environment. These findings advance our understanding of the flippase mechanism and the disease-associated mutants of P4-ATPases.
履歴
登録2019年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月28日-
マップ公開2019年8月28日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6k7k
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6k7k
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9937.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9937.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.013 / ムービー #1: 0.013
最小 - 最大-0.11616913 - 0.17379658
平均 (標準偏差)0.00023256963 (±0.004262773)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 215.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z260260260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z215.800215.800215.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS260260260
D min/max/mean-0.1160.1740.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9937_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_9937_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_9937_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATP8A1-CDC50a

全体名称: ATP8A1-CDC50a
要素
  • 複合体: ATP8A1-CDC50a
    • タンパク質・ペプチド: Phospholipid-transporting ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Cell cycle control protein 50A
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

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超分子 #1: ATP8A1-CDC50a

超分子名称: ATP8A1-CDC50a / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Phospholipid-transporting ATPase

分子名称: Phospholipid-transporting ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type phospholipid transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 130.537852 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GSREFMPTMR RTVSEIRSRA EGYEKTDDVS EKTSLADQEE VRTIFINQPQ LTKFCNNHVS TAKYNIITFL PRFLYSQFRR AANSFFLFI ALLQQIPDVS PTGRYTTLVP LLFILAVAAI KEIIEDIKRH KADNAVNKKQ TQVLRNGAWE IVHWEKVNVG D IVIIKGKE ...文字列:
GSREFMPTMR RTVSEIRSRA EGYEKTDDVS EKTSLADQEE VRTIFINQPQ LTKFCNNHVS TAKYNIITFL PRFLYSQFRR AANSFFLFI ALLQQIPDVS PTGRYTTLVP LLFILAVAAI KEIIEDIKRH KADNAVNKKQ TQVLRNGAWE IVHWEKVNVG D IVIIKGKE YIPADTVLLS SSEPQAMCYI ETSNLDGETN LKIRQGLPAT SDIKDVDSLM RISGRIECES PNRHLYDFVG NI RLDGHGT VPLGADQILL RGAQLRNTQW VHGIVVYTGH DTKLMQNSTS PPLKLSNVER ITNVQILILF CILIAMSLVC SVG SAIWNR RHSGKDWYLN LNYGGASNFG LNFLTFIILF NNLIPISLLV TLEVVKFTQA YFINWDLDMH YEPTDTAAMA RTSN LNEEL GQVKYIFSDK TGTLTCNVMQ FKKCTIAGVA YGQNSQFGDE KTFSDSSLLE NLQNNHPTAP IICEFLTMMA VCHTA VPER ERDKIIYQAA SPDEGALVRA AKQLNFVFTG RTPDSVIIDS LGQEERYELL NVLEFTSARK RMSVIVRTPS GKLRLY CKG ADTVIYDRLA ETSKYKEITL KHLEQFATEG LRTLCFAVAE ISESDFQEWR AVYQRASTSV QNRLLKLEES YELIEKN LQ LLGATAIEDK LQDQVPETIE TLMKADIKIW ILTGDKQETA INIGHSCKLL KKNMGMIVIN EGSLDGTRET LSRHCTTL G DALRKENDFA LIIDGKTLKY ALTFGVRQYF LDLALSCKAV ICCRVSPLQK SEVVEMVKKQ VKVVTLAIGD GANDVSMIQ TAHVGVGISG NEGLQAANSS DYSIAQFKYL KNLLMIHGAW NYNRVSKCIL YCFYKNIVLY IIEIWFAFVN GFSGQILFER WCIGLYNVM FTAMPPLTLG IFERSCRKEN MLKYPELYKT SQNALDFNTK VFWVHCLNGL FHSVILFWFP LKALQYGTAF G NGKTSDYL LLGNFVYTFV VITVCLKAGL ETSYWTWFSH IAIWGSIALW VVFFGIYSSL WPAIPMAPDM SGEAAMLFSS GV FWMGLLF IPVASLLLDV VYKVIKRTAF KTLVDEVQEL EAKSQDPGAV VLGKSLTERA QLLKNVFKKN HVNLYRSESL QQN LLHGYA FSQDENGIVS QSEVIRAYDT TKQRPDEW

UniProtKB: Phospholipid-transporting ATPase

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分子 #2: Cell cycle control protein 50A

分子名称: Cell cycle control protein 50A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.727527 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAMNYNAKDE VDGGPPCAPG GTAKTRRPDN TAFKQQRLPA WQPILTAGTV LPIFFIIGLI FIPIGIGIFV TSNNIREIEI DYTGTEPSS PCNKCLSPDV TPCFCTINFT LEKSFEGNVF MYYGLSNFYQ NHRRYVKSRD DSQLNGDSSA LLNPSKECEP Y RRNEDKPI ...文字列:
MAMNYNAKDE VDGGPPCAPG GTAKTRRPDN TAFKQQRLPA WQPILTAGTV LPIFFIIGLI FIPIGIGIFV TSNNIREIEI DYTGTEPSS PCNKCLSPDV TPCFCTINFT LEKSFEGNVF MYYGLSNFYQ NHRRYVKSRD DSQLNGDSSA LLNPSKECEP Y RRNEDKPI APCGAIANSM FNDTLELFLI GNDSYPIPIA LKKKGIAWWT DKNVKFRNPP GGDNLEERFK GTTKPVNWLK PV YMLDSDP DNNGFINEDF IVWMRTAALP TFRKLYRLIE RKSDLHPTLP AGRYSLNVTY NYPVHYFDGR KRMILSTISW MGG KNPFLG IAYIAVGSIS FLLGVVLLVI NHKYRNSSNT ADITI

UniProtKB: Cell cycle control protein 50A

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: TETRAFLUOROALUMINATE ION

分子名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ALF
分子量理論値: 102.975 Da
Chemical component information

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #8: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 316665
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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