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- EMDB-9898: Structure of the mouse TRPC4 ion channel -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9898
タイトルStructure of the mouse TRPC4 ion channel
マップデータ
試料
  • 複合体: Mouse TRPC4
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 4
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
  • リガンド: SODIUM ION
キーワードCryoEM / mouse full length TRPC4 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid secretion / store-operated calcium channel activity / TRP channels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium ion import / cortical cytoskeleton / oligodendrocyte differentiation / calcium channel complex / beta-catenin binding / caveola ...gamma-aminobutyric acid secretion / store-operated calcium channel activity / TRP channels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium ion import / cortical cytoskeleton / oligodendrocyte differentiation / calcium channel complex / beta-catenin binding / caveola / cell-cell junction / basolateral plasma membrane / cadherin binding / membrane raft / cell surface / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 4 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...Transient receptor potential channel, canonical 4 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Short transient receptor potential channel 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Duan J / Li Z
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure of the mouse TRPC4 ion channel.
著者: Jingjing Duan / Jian Li / Bo Zeng / Gui-Lan Chen / Xiaogang Peng / Yixing Zhang / Jianbin Wang / David E Clapham / Zongli Li / Jin Zhang /
要旨: Members of the transient receptor potential (TRP) ion channels conduct cations into cells. They mediate functions ranging from neuronally mediated hot and cold sensation to intracellular organellar ...Members of the transient receptor potential (TRP) ion channels conduct cations into cells. They mediate functions ranging from neuronally mediated hot and cold sensation to intracellular organellar and primary ciliary signaling. Here we report a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of TRPC4 in its unliganded (apo) state to an overall resolution of 3.3 Å. The structure reveals a unique architecture with a long pore loop stabilized by a disulfide bond. Beyond the shared tetrameric six-transmembrane fold, the TRPC4 structure deviates from other TRP channels with a unique cytosolic domain. This unique cytosolic N-terminal domain forms extensive aromatic contacts with the TRP and the C-terminal domains. The comparison of our structure with other known TRP structures provides molecular insights into TRPC4 ion selectivity and extends our knowledge of the diversity and evolution of the TRP channels.
履歴
登録2019年5月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月21日-
マップ公開2020年10月21日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.024
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.024
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jzo
  • 表面レベル: 0.024
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9898.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9898.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 314.88 Å		1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 314.88 Å		1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 314.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.024 / ムービー #1: 0.024
最小 - 最大-0.16160044 - 0.23601964
平均 (標準偏差)0.00022500352 (±0.0060111345)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 314.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.231.231.23
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z314.880314.880314.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ500500500
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1620.2360.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mouse TRPC4

全体名称: Mouse TRPC4
要素
  • 複合体: Mouse TRPC4
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 4
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
  • リガンド: SODIUM ION

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超分子 #1: Mouse TRPC4

超分子名称: Mouse TRPC4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Short transient receptor potential channel 4

分子名称: Short transient receptor potential channel 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 87.561516 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAQFYYKRNV NAPYRDRIPL RIVRAESELS PSEKAYLNAV EKGDYASVKK SLEEAEIYFK ININCIDPLG RTALLIAIEN ENLELIELL LSFNVYVGDA LLHAIRKEVV GAVELLLNHK KPSGEKQVPP ILLDKQFSEF TPDITPIILA AHTNNYEIIK L LVQKGVSV ...文字列:
MAQFYYKRNV NAPYRDRIPL RIVRAESELS PSEKAYLNAV EKGDYASVKK SLEEAEIYFK ININCIDPLG RTALLIAIEN ENLELIELL LSFNVYVGDA LLHAIRKEVV GAVELLLNHK KPSGEKQVPP ILLDKQFSEF TPDITPIILA AHTNNYEIIK L LVQKGVSV PRPHEVRCNC VECVSSSDVD SLRHSRSRLN IYKALASPSL IALSSEDPFL TAFQLSWELQ ELSKVENEFK SE YEELSRQ CKQFAKDLLD QTRSSRELEI ILNYRDDNSL IEEQSGNDLA RLKLAIKYRQ KEFVAQPNCQ QLLASRWYDE FPG WRRRHW AVKMVTCFII GLLFPVFSVC YLIAPKSPLG LFIRKPFIKF ICHTASYLTF LFLLLLASQH IDRSDLNRQG PPPT IVEWM ILPWVLGFIW GEIKQMWDGG LQDYIHDWWN LMDFVMNSLY LATISLKIVA FVKYSALNPR ESWDMWHPTL VAEAL FAIA NIFSSLRLIS LFTANSHLGP LQISLGRMLL DILKFLFIYC LVLLAFANGL NQLYFYYEET KGLSCKGIRC EKQNNA FST LFETLQSLFW SIFGLINLYV TNVKAQHEFT EFVGATMFGT YNVISLVVLL NMLIAMMNNS YQLIADHADI EWKFART KL WMSYFEEGGT LPTPFNVIPS PKSLWYLVKW IWTHLCKKKM RRKPESFGTI GRRAADNLRR HHQYQEVMRN LVKRYVAA M IREAKTEEGL TEENVKELKQ DISSFRFEVL GLLR

UniProtKB: Short transient receptor potential channel 4

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分子 #2: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

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分子 #3: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE

分子名称: 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: LPP
分子量理論値: 648.891 Da
Chemical component information

ChemComp-LPP:
2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE / リン脂質*YM

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分子 #4: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4
分子量理論値: 22.99 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 232858
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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