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万見
- PDB-6g1k: Electron cryo-microscopy structure of the canonical TRPC4 ion channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g1k
タイトルElectron cryo-microscopy structure of the canonical TRPC4 ion channel
要素Transient receptor potential cation channel subfamily c member 4a
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ION CHANNEL / TRPC4 / ANKYRIN REPEATS / CIRB DOMAIN / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


store-operated calcium channel activity / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / cation channel complex / monoatomic cation transport / regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic cation channel activity / calcium ion transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-3-(phosphonooxy)propane-1,2-diyl dihexanoate / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Short transient receptor potential channel 4b
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Vinayagam, D. / Mager, T. / Apelbaum, A. / Bothe, A. / Merino, F. / Hofnagel, O. / Gatsogiannis, C. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council615984 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Electron cryo-microscopy structure of the canonical TRPC4 ion channel.
著者: Deivanayagabarathy Vinayagam / Thomas Mager / Amir Apelbaum / Arne Bothe / Felipe Merino / Oliver Hofnagel / Christos Gatsogiannis / Stefan Raunser /
要旨: Canonical transient receptor channels (TRPC) are non-selective cation channels. They are involved in receptor-operated Ca signaling and have been proposed to act as store-operated channels (SOC). ...Canonical transient receptor channels (TRPC) are non-selective cation channels. They are involved in receptor-operated Ca signaling and have been proposed to act as store-operated channels (SOC). Their malfunction is related to cardiomyopathies and their modulation by small molecules has been shown to be effective against renal cancer cells. The molecular mechanism underlying the complex activation and regulation is poorly understood. Here, we report the electron cryo-microscopy structure of zebrafish TRPC4 in its unliganded (apo), closed state at an overall resolution of 3.6 Å. The structure reveals the molecular architecture of the cation conducting pore, including the selectivity filter and lower gate. The cytoplasmic domain contains two key hubs that have been shown to interact with modulating proteins. Structural comparisons with other TRP channels give novel insights into the general architecture and domain organization of this superfamily of channels and help to understand their function and pharmacology.
履歴
登録2018年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4339
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transient receptor potential cation channel subfamily c member 4a
B: Transient receptor potential cation channel subfamily c member 4a
C: Transient receptor potential cation channel subfamily c member 4a
D: Transient receptor potential cation channel subfamily c member 4a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)427,15812
ポリマ－423,7384
非ポリマー3,4208
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area40930 Å2
ΔGint-236 kcal/mol
Surface area121870 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Transient receptor potential cation channel subfamily c member 4a


分子量: 105934.500 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: trpc4b, trpc4a / プラスミド: pEG BacMam / 詳細 (発現宿主): mammalian expression vector / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): embryonic kidney / 参照: UniProt: U3N7D8
#2: 化合物
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
#3: 化合物
ChemComp-44E / (2R)-3-(phosphonooxy)propane-1,2-diyl dihexanoate / 1,2-ジカプロイル-sn-ホスファチジン酸


分子量: 368.360 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H29O8P / コメント: リン脂質*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRPC4 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / 詳細: Membrane protein / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.432 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 GnTI- / プラスミド: pEG BacMam
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分名称: PBS
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 844 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2931 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 70 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3890
電子光学装置球面収差補正装置: CS corrected Microscope

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU1.8画像取得
4SPHIRE1CTF補正CTER
7UCSF Chimera1.12モデルフィッティング
8Rosettaモデルフィッティング
10SPHIRE1初期オイラー角割当RVIPER
11SPHIRE1最終オイラー角割当MERIDIEN
12SPHIRE1分類SORT3D DEPTH
13SPHIRE1３次元再構成
14PHENIX1.13モデル精密化
15Coot0.8.8モデルフィッティング
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 426377
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 132622 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 6 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 90.04 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Real-space correlation
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
15VKQ

5vkq

5VKQ11264-1587
23J5Q

3j5q

3J5Q2429-711

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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