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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9336 | |||||||||
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タイトル | Bacillus PS3 ATP synthase FO region class 1 | |||||||||
![]() | ATP synthase FO region class 1 | |||||||||
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生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Guo H / Rubinstein JL | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of a bacterial ATP synthase. 著者: Hui Guo / Toshiharu Suzuki / John L Rubinstein / ![]() ![]() 要旨: ATP synthases produce ATP from ADP and inorganic phosphate with energy from a transmembrane proton motive force. Bacterial ATP synthases have been studied extensively because they are the simplest ...ATP synthases produce ATP from ADP and inorganic phosphate with energy from a transmembrane proton motive force. Bacterial ATP synthases have been studied extensively because they are the simplest form of the enzyme and because of the relative ease of genetic manipulation of these complexes. We expressed the PS3 ATP synthase in , purified it, and imaged it by cryo-EM, allowing us to build atomic models of the complex in three rotational states. The position of subunit shows how it is able to inhibit ATP hydrolysis while allowing ATP synthesis. The architecture of the membrane region shows how the simple bacterial ATP synthase is able to perform the same core functions as the equivalent, but more complicated, mitochondrial complex. The structures reveal the path of transmembrane proton translocation and provide a model for understanding decades of biochemical analysis interrogating the roles of specific residues in the enzyme. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 116.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.6 KB 16.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 26.8 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 125 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 98 MB 98 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | ATP synthase FO region class 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: ATP synthase FO region class 1
ファイル | emd_9336_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | ATP synthase FO region class 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: ATP synthase FO region class 1
ファイル | emd_9336_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | ATP synthase FO region class 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Bacillus PS3 ATP synthase FO region class 1
全体 | 名称: Bacillus PS3 ATP synthase FO region class 1 |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacillus PS3 ATP synthase FO region class 1
超分子 | 名称: Bacillus PS3 ATP synthase FO region class 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 160 kDa/nm |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 10 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 0.71 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 132075 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |