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- EMDB-9334: Bacillus PS3 ATP synthase class 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9334
タイトルBacillus PS3 ATP synthase class 2
マップデータATP synthase class 2
試料
  • 複合体: Bacillus PS3 ATP synthase class 2
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 4種
キーワードBacterial ATP synthase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Guo H / Rubinstein JL
資金援助 カナダ, 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 81294 カナダ
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H02409 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Structure of a bacterial ATP synthase.
著者: Hui Guo / Toshiharu Suzuki / John L Rubinstein /
要旨: ATP synthases produce ATP from ADP and inorganic phosphate with energy from a transmembrane proton motive force. Bacterial ATP synthases have been studied extensively because they are the simplest ...ATP synthases produce ATP from ADP and inorganic phosphate with energy from a transmembrane proton motive force. Bacterial ATP synthases have been studied extensively because they are the simplest form of the enzyme and because of the relative ease of genetic manipulation of these complexes. We expressed the PS3 ATP synthase in , purified it, and imaged it by cryo-EM, allowing us to build atomic models of the complex in three rotational states. The position of subunit shows how it is able to inhibit ATP hydrolysis while allowing ATP synthesis. The architecture of the membrane region shows how the simple bacterial ATP synthase is able to perform the same core functions as the equivalent, but more complicated, mitochondrial complex. The structures reveal the path of transmembrane proton translocation and provide a model for understanding decades of biochemical analysis interrogating the roles of specific residues in the enzyme.
履歴
登録2018年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月28日-
マップ公開2019年2月20日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n2z
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9334.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9334.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ATP synthase class 2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-6.070602 - 10.709229000000001
平均 (標準偏差)0.009336331 (±0.21149412)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 339.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z339.200339.200339.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-6.07110.7090.009

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9334_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: ATP synthase class 2

ファイルemd_9334_half_map_1.map
注釈ATP synthase class 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: ATP synthase class 2

ファイルemd_9334_half_map_2.map
注釈ATP synthase class 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacillus PS3 ATP synthase class 2

全体名称: Bacillus PS3 ATP synthase class 2
要素
  • 複合体: Bacillus PS3 ATP synthase class 2
    • タンパク質・ペプチド: Bacillus PS3 ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: Bacillus PS3 ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: Bacillus PS3 ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: Bacillus PS3 ATP synthase subunit delta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Bacillus PS3 ATP synthase class 2

超分子名称: Bacillus PS3 ATP synthase class 2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 520 kDa/nm

+
分子 #1: Bacillus PS3 ATP synthase subunit b

分子名称: Bacillus PS3 ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 18.735764 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: EAAHGISGGT IIYQLLMFII LLALLRKFAW QPLMNIMKQR EEHIANEIDQ AEKRRQEAEK LLEEQRELMK QSRQEAQALI ENARKLAEE QKEQIVASAR AEAERVKETA KKEIEREKEQ AMAALREQVA SLSVLIASKV I(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) ...文字列:
EAAHGISGGT IIYQLLMFII LLALLRKFAW QPLMNIMKQR EEHIANEIDQ AEKRRQEAEK LLEEQRELMK QSRQEAQALI ENARKLAEE QKEQIVASAR AEAERVKETA KKEIEREKEQ AMAALREQVA SLSVLIASKV I(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)K DVQEVGGARM

+
分子 #2: Bacillus PS3 ATP synthase subunit b

分子名称: Bacillus PS3 ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 19.380344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
EAAHGISGGT IIYQLLMFII LLALLRKFAW QPLMNIMKQR EEHIANEIDQ AEKRRQEAEK LLEEQRELMK QSRQEAQALI ENARKLAEE QKEQIVASAR AEAERVKETA KKEIEREKEQ AMAALREQVA SLSVLIASKV IEKELTEQDQ RKLIEAYIKD V QEVGGARM

+
分子 #3: Bacillus PS3 ATP synthase subunit a

分子名称: Bacillus PS3 ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 26.44932 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEHKAPLVEF LGLTFNLSDM LMITITCLIV FIIAVAATRS LQLRPTGMQN FMEWVFDFVR GIINSTMDWQ TGGRFLTLGV TLIMYVFVA NMLGLPFSVH VNGELWWKSP TADATVTLTL AVMVVALTHY YGVKMKGASD YLRDYTRPVA WLFPLKIIEE F ANTLTLGL ...文字列:
MEHKAPLVEF LGLTFNLSDM LMITITCLIV FIIAVAATRS LQLRPTGMQN FMEWVFDFVR GIINSTMDWQ TGGRFLTLGV TLIMYVFVA NMLGLPFSVH VNGELWWKSP TADATVTLTL AVMVVALTHY YGVKMKGASD YLRDYTRPVA WLFPLKIIEE F ANTLTLGL RLFGNIYAGE ILLGLLASLG THYGVLGAVG AAIPMMVWQA FSIFVGTIQA FIFTMLTMVY MAHKVSHDH

+
分子 #4: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 7.33778 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSLGVLAAAI AVGLGALGAG IGNGLIVSRT IEGIARQPEL RPVLQTTMFI GVALVEALPI IGVVFSFIYL GR

UniProtKB: ATP synthase subunit c

+
分子 #5: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 54.848598 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSIRAEEISA LIKQQIENYE SQIQVSDVGT VIQVGDGIAR AHGLDNVMSG ELVEFANGVM GMALNLEENN VGIVILGPYT GIKEGDEVR RTGRIMEVPV GEALIGRVVN PLGQPVDGLG PVETTETRPI ESPAPGVMDR RSVHEPLQTG IKAIDALVPI G RGQRELII ...文字列:
MSIRAEEISA LIKQQIENYE SQIQVSDVGT VIQVGDGIAR AHGLDNVMSG ELVEFANGVM GMALNLEENN VGIVILGPYT GIKEGDEVR RTGRIMEVPV GEALIGRVVN PLGQPVDGLG PVETTETRPI ESPAPGVMDR RSVHEPLQTG IKAIDALVPI G RGQRELII GDRQTGKTSV AIDTIINQKD QNMISIYVAI GQKESTVRTV VETLRKHGAL DYTIVVTASA SQPAPLLFLA PY AGVAMGE YFMYKGKHVL VVYDDLSKQA AAYRELSLLL RRPPGREAYP GDIFYLHSRL LERAAKLSDA KGGGSLTALP FVE TQAGDI SAYIPTNVIS ITDGQIFLQS DLFFSGVRPA INAGLSVSRV GGAAQIKAMK KVAGTLRLDL AAYRELEAFA QFGS DLDKA TQAKLARGAR TVEVLKQDLH QPIPVEKQVL IIYALTRGFL DDIPVEDVRR FEKEFYLFLD QNGQHLLEHI RTTKD LPNE DDLNKAIEAF KKTFVVSQ

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #6: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 51.911969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTRGRVIQVM GPVVDVKFEN GHLPAIYNAL KIQHKARNEN EVDIDLTLEV ALHLGDDTVR TIAMASTDGL IRGMEVIDTG APISVPVGE VTLGRVFNVL GEPIDLEGDI PADARRDPIH RPAPKFEELA TEVEILETGI KVVDLLAPYI KGGKIGLFGG A GVGKTVLI ...文字列:
MTRGRVIQVM GPVVDVKFEN GHLPAIYNAL KIQHKARNEN EVDIDLTLEV ALHLGDDTVR TIAMASTDGL IRGMEVIDTG APISVPVGE VTLGRVFNVL GEPIDLEGDI PADARRDPIH RPAPKFEELA TEVEILETGI KVVDLLAPYI KGGKIGLFGG A GVGKTVLI QELIHNIAQE HGGISVFAGV GERTREGNDL YHEMKDSGVI SKTAMVFGQM NEPPGARMRV ALTGLTMAEY FR DEQGQDV LLFIDNIFRF TQAGSEVSAL LGRMPSAVGY QPTLATEMGQ LQERITSTAK GSITSIQAIY VPADDYTDPA PAT TFSHLD ATTNLERKLA EMGIYPAVDP LASTSRALAP EIVGEEHYQV ARKVQQTLQR YKELQDIIAI LGMDELSDED KLVV HRARR IQFFLSQNFH VAEQFTGQPG SYVPVKETVR GFKEILEGKY DHLPEDAFRL VGRIEEVVEK AKAMGVEV

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #7: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 31.859523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAS PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL ...文字列:
MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAS PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL YMYYNHYVSA IQQEVTERKL LPLTDLAENK QRTVYEFEPS QEEILDVLLP QYAESLIYGA LLDAKASEHA AR MTAMKNA TDNANELIRT LTLSYNRARQ AAITQEITEI VAGANALQ

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

+
分子 #8: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 14.585905 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MKTIHVSVVT PDGPVYEDDV EMVSVKAKSG ELGILPGHIP LVAPLEISAA RLKKGGKTQY IAVSGGFLEV RPDKVTILAQ AAERAEDID VLRAKAAKER AERRLQSQQD DIDFKRAELA LKRAMNRLSV AEMK

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

+
分子 #9: Bacillus PS3 ATP synthase subunit delta

分子名称: Bacillus PS3 ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 19.790689 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MNQEVIAKRY ASALFQIALE QGQLDRIEED VRAVRQALAE NGEFLSLLSY PKLSLDQKKA LIAEAFAGVS TPVQNTLLLL LERHRFGLV PELAEQFLAL VDDARGIAKA VAYSARPLTD EELRALSDVF AQKVGKQTLE IENIIDPELI GGVRLRIGNR I YDGSVSGQ LERIRRQLIG

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #12: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

+
分子 #13: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 0.71 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 132075 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1238140
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 314448
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6n2z:
Bacillus PS3 ATP synthase class 2

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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