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- EMDB-9321: BEST1 in a calcium-bound inactivated state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9321
タイトルBEST1 in a calcium-bound inactivated state
マップデータBEST1 in a calcium-bound inactivated state
試料
  • 複合体: BEST1 (amino acids 2-405) in complex with calcium; inactivated conformation
    • タンパク質・ペプチド: Bestrophin homolog
  • リガンド: CALCIUM ION
機能・相同性Bestrophin-1 / Stimuli-sensing channels / Bestrophin / Bestrophin/UPF0187 / Bestrophin, RFP-TM, chloride channel / chloride channel activity / membrane / metal ion binding / Bestrophin 1
機能・相同性情報
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Miller AN / Vaisey G / Long SB
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110396 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30 CA008748 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Molecular mechanisms of gating in the calcium-activated chloride channel bestrophin.
著者: Alexandria N Miller / George Vaisey / Stephen B Long /
要旨: Bestrophin (BEST1-4) ligand-gated chloride (Cl) channels are activated by calcium (Ca). Mutation of BEST1 causes retinal disease. Partly because bestrophin channels have no sequence or structural ...Bestrophin (BEST1-4) ligand-gated chloride (Cl) channels are activated by calcium (Ca). Mutation of BEST1 causes retinal disease. Partly because bestrophin channels have no sequence or structural similarity to other ion channels, the molecular mechanisms underlying gating are unknown. Here, we present a series of cryo-electron microscopy structures of chicken BEST1, determined at 3.1 Å resolution or better, that represent the channel's principal gating states. Unlike other channels, opening of the pore is due to the repositioning of tethered pore-lining helices within a surrounding protein shell that dramatically widens a neck of the pore through a concertina of amino acid rearrangements. The neck serves as both the activation and the inactivation gate. Ca binding instigates opening of the neck through allosteric means whereas inactivation peptide binding induces closing. An aperture within the otherwise wide pore controls anion permeability. The studies define a new molecular paradigm for gating among ligand-gated ion channels.
履歴
登録2018年11月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年1月16日-
マップ公開2019年1月23日-
更新2019年12月18日-
現状2019年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n23
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9321.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9321.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈BEST1 in a calcium-bound inactivated state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 150 pix.
= 163.2 Å		1.09 Å/pix.
x 150 pix.
= 163.2 Å		1.09 Å/pix.
x 150 pix.
= 163.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.088 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.020724207 - 0.047429092
平均 (標準偏差)0.0004417214 (±0.0036553405)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 163.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0881.0881.088
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z163.200163.200163.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.0210.0470.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : BEST1 (amino acids 2-405) in complex with calcium; inactivated co...

全体名称: BEST1 (amino acids 2-405) in complex with calcium; inactivated conformation
要素
  • 複合体: BEST1 (amino acids 2-405) in complex with calcium; inactivated conformation
    • タンパク質・ペプチド: Bestrophin homolog
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: BEST1 (amino acids 2-405) in complex with calcium; inactivated co...

超分子名称: BEST1 (amino acids 2-405) in complex with calcium; inactivated conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)

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分子 #1: Bestrophin homolog

分子名称: Bestrophin homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 47.614344 KDa
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)
配列文字列: TVTYTNRVAD ARLGTFSQLL LQWKGSIYKL LYSEFLIFIS LYFAISLVYR LILSESQRLM FEKLALYCNS YAELIPVSFV LGFYVSLVV SRWWAQYESI PWPDRIMNLV SCNVDGEDEY GRLLRRTLMR YSNLCSVLIL RSVSTAVYKR FPSMEHVVRA G LMTPEEHK ...文字列:
TVTYTNRVAD ARLGTFSQLL LQWKGSIYKL LYSEFLIFIS LYFAISLVYR LILSESQRLM FEKLALYCNS YAELIPVSFV LGFYVSLVV SRWWAQYESI PWPDRIMNLV SCNVDGEDEY GRLLRRTLMR YSNLCSVLIL RSVSTAVYKR FPSMEHVVRA G LMTPEEHK KFESLNSPHN KFWIPCVWFS NLAVKARNEG RIRDSVLLQG ILNELNTLRS QCGRLYGYDW ISIPLVYTQV VT VAVYSFF LACLIGRQFL DPEKAYPGHE LDLFVPVFTF LQFFFYAGWL KVAEQLINPF GEDDDDFETN WLIDRNLQVS LMA VDEMHQ DLPILEKDLY WNEPDPQPPY TAATAEYKRP SFLGSTFDIS MQKEEMEFQP LEQIKENEEA NHSTPLLGHL GRLL GVQSE GEEF

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 76.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.9)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 294146
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4rdq


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 2-367
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 87
得られたモデル

PDB-6n23:
BEST1 in a calcium-bound inactivated state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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