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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9195 | |||||||||
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タイトル | ADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex | |||||||||
マップデータ | ADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | Complex / ADP / Football / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / apolipoprotein A-I binding / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / apolipoprotein A-I binding / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / positive regulation of macrophage activation / cellular response to interleukin-7 / biological process involved in interaction with symbiont / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / sperm plasma membrane / B cell activation / B cell proliferation / apoptotic mitochondrial changes / DNA replication origin binding / apolipoprotein binding / positive regulation of interleukin-10 production / protein maturation / chaperone cofactor-dependent protein refolding / response to unfolded protein / RHOG GTPase cycle / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of interferon-alpha production / clathrin-coated pit / protein folding chaperone / sperm midpiece / Mitochondrial protein degradation / T cell activation / isomerase activity / positive regulation of interleukin-12 production / response to cold / secretory granule / lipopolysaccharide binding / ATP-dependent protein folding chaperone / osteoblast differentiation / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of interleukin-6 production / double-stranded RNA binding / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / p53 binding / positive regulation of T cell activation / protein folding / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / early endosome / protein stabilization / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å | |||||||||
データ登録者 | Gomez-Llorente Y / Jebara F / Patra M | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Structural basis for active single and double ring complexes in human mitochondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin. 著者: Yacob Gomez-Llorente / Fady Jebara / Malay Patra / Radhika Malik / Shahar Nisemblat / Orna Chomsky-Hecht / Avital Parnas / Abdussalam Azem / Joel A Hirsch / Iban Ubarretxena-Belandia / 要旨: mHsp60-mHsp10 assists the folding of mitochondrial matrix proteins without the negative ATP binding inter-ring cooperativity of GroEL-GroES. Here we report the crystal structure of an ATP (ADP:BeF- ...mHsp60-mHsp10 assists the folding of mitochondrial matrix proteins without the negative ATP binding inter-ring cooperativity of GroEL-GroES. Here we report the crystal structure of an ATP (ADP:BeF-bound) ground-state mimic double-ring mHsp60-(mHsp10) football complex, and the cryo-EM structures of the ADP-bound successor mHsp60-(mHsp10) complex, and a single-ring mHsp60-mHsp10 half-football. The structures explain the nucleotide dependence of mHsp60 ring formation, and reveal an inter-ring nucleotide symmetry consistent with the absence of negative cooperativity. In the ground-state a two-fold symmetric H-bond and a salt bridge stitch the double-rings together, whereas only the H-bond remains as the equatorial gap increases in an ADP football poised to split into half-footballs. Refolding assays demonstrate obligate single- and double-ring mHsp60 variants are active, and complementation analysis in bacteria shows the single-ring variant is as efficient as wild-type mHsp60. Our work provides a structural basis for active single- and double-ring complexes coexisting in the mHsp60-mHsp10 chaperonin reaction cycle. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9195.map.gz | 156.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9195-v30.xml emd-9195.xml | 13.3 KB 13.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_9195.png | 67.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-9195.cif.gz | 6.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9195 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9195 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_9195_validation.pdf.gz | 584.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_9195_full_validation.pdf.gz | 584.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_9195_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_9195_validation.cif.gz | 7.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9195 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9195 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9195.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | ADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg
全体 | 名称: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg
超分子 | 名称: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 980 KDa |
-分子 #1: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
分子 | 名称: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.4.9 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 56.263559 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GSAKDVKFGA DARALMLQGV DLLADAVAVT MGPKGRTVII EQSWGSPKVT KDGVTVAKSI DLKDKYKNIG AKLVQDVANN TNEEAGDGT TTATVLARSI AKEGFEKISK GANPVEIRRG VMLAVDAVIA ELKKQSKPVT TPEEIAQVAT ISANGDKEIG N IISDAMKK ...文字列: GSAKDVKFGA DARALMLQGV DLLADAVAVT MGPKGRTVII EQSWGSPKVT KDGVTVAKSI DLKDKYKNIG AKLVQDVANN TNEEAGDGT TTATVLARSI AKEGFEKISK GANPVEIRRG VMLAVDAVIA ELKKQSKPVT TPEEIAQVAT ISANGDKEIG N IISDAMKK VGRKGVITVK DGKTLNDELE IIEGMKFDRG YISPYFINTS KGQKCEFQDA YVLLSEKKIS SIQSIVPALE IA NAHRKPL VIIAEDVDGE ALSTLVLNRL KVGLQVVAVK APGFGDNRKN QLKDMAIATG GAVFGEEGLT LNLEDVQPHD LGK VGEVIV TKDDAMLLKG KGDKAQIEKR IQEIIEQLDV TTSEYEKEKL NERLAKLSDG VAVLKVGGTS DVEVNEKKDR VTDA LNATR AAVEEGIVLG GGCALLRCIP ALDSLTPANE DQKIGIEIIK RTLKIPAMTI AKNAGVEGSL IVEKIMQSSS EVGYD AMAG DFVNMVEKGI IDPTKVVRTA LLDAAGVASL LTTAEVVVTE IPKE UniProtKB: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial |
-分子 #2: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
分子 | 名称: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 10.7444 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GQAFRKFLPL FDRVLVERSA AETVTKGGIM LPEKSQGKVL QATVVAVGSG SKGKGGEIQP VSVKVGDKVL LPEYGGTKVV LDDKDYFLF RDGDILGKYV D UniProtKB: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 14 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 14 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #5: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 98 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.7 |
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グリッド | モデル: Homemade / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 63.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66013 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |