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万見
- EMDB-9100: The 20S supercomplex engaging the SNAP-25 N-terminus (class 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9100
タイトルThe 20S supercomplex engaging the SNAP-25 N-terminus (class 1)
マップデータThe unsharpened map.
試料
  • 複合体: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
    • 複合体: N-ethylmaleimide sensitive factor
      • タンパク質・ペプチド: Vesicle-fusing ATPase
    • 複合体: Synaptosomal-associated protein 25
      • タンパク質・ペプチド: Synaptosomal-associated protein 25
    • 複合体: Syntaxin-1A
      • タンパク質・ペプチド: Syntaxin-1A
    • 複合体: Vesicle-associated membrane protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Vesicle-associated membrane protein 2
    • 複合体: Alpha-soluble NSF attachment protein
      • タンパク質・ペプチド: Alpha-soluble NSF attachment protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードSNARE / NSF / SNAP / ATPase / AAA / disassembly / synapse / membrane fusion / exocytosis / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


soluble NSF attachment protein activity / Intra-Golgi traffic / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / SNARE complex disassembly / regulation of delayed rectifier potassium channel activity ...soluble NSF attachment protein activity / Intra-Golgi traffic / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / SNARE complex disassembly / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / extrinsic component of presynaptic membrane / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / zymogen granule membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / regulation of establishment of protein localization / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / vesicle-mediated transport in synapse / protein-containing complex disassembly / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / eosinophil degranulation / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / chloride channel inhibitor activity / vesicle fusion / regulation of vesicle-mediated transport / ATP-dependent protein disaggregase activity / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / LGI-ADAM interactions / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Clathrin-mediated endocytosis / actomyosin / positive regulation of intracellular protein transport / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / Golgi stack / neurotransmitter secretion / ATP-dependent protein binding / apical protein localization / neuron projection terminus / positive regulation of ATP-dependent activity / protein localization to membrane / syntaxin binding / vesicle-fusing ATPase / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / positive regulation of receptor recycling / exocytosis / associative learning / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / postsynaptic cytosol / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / calcium channel inhibitor activity / axonal growth cone / response to glucose / vesicle-mediated transport
類似検索 - 分子機能
NSF attachment protein / Soluble NSF attachment protein, SNAP / : / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. ...NSF attachment protein / Soluble NSF attachment protein, SNAP / : / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-fusing ATPase / Syntaxin-1A / Alpha-soluble NSF attachment protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者White KI / Zhao M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R37MH63105 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structural principles of SNARE complex recognition by the AAA+ protein NSF.
著者: K Ian White / Minglei Zhao / Ucheor B Choi / Richard A Pfuetzner / Axel T Brunger /
要旨: The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive ...The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive factor) and an adaptor protein, SNAP (soluble NSF attachment protein), disassemble the SNARE complex. We report electron-cryomicroscopy structures of the complex of NSF, αSNAP, and the full-length soluble neuronal SNARE complex (composed of syntaxin-1A, synaptobrevin-2, SNAP-25A) in the presence of ATP under non-hydrolyzing conditions at ~3.9 Å resolution. These structures reveal electrostatic interactions by which two αSNAP molecules interface with a specific surface of the SNARE complex. This interaction positions the SNAREs such that the 15 N-terminal residues of SNAP-25A are loaded into the D1 ring pore of NSF via a spiral pattern of interactions between a conserved tyrosine NSF residue and SNAP-25A backbone atoms. This loading process likely precedes ATP hydrolysis. Subsequent ATP hydrolysis then drives complete disassembly.
履歴
登録2018年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年9月19日-
マップ公開2018年9月19日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0135
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  • 原子モデル: PDB-6mdm
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9100.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9100.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 46.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The unsharpened map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 230 pix.
= 301.3 Å		1.31 Å/pix.
x 230 pix.
= 301.3 Å		1.31 Å/pix.
x 230 pix.
= 301.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0135 / ムービー #1: 0.0135
最小 - 最大-0.008086054 - 0.040476423
平均 (標準偏差)0.00031600829 (±0.002695571)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ230230230
Spacing230230230
セルA=B=C: 301.3 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z230230230
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z301.300301.300301.300
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS230230230
D min/max/mean-0.0080.0400.000

-
添付データ

-
追加マップ: The sharpened map

ファイルemd_9100_additional.map
注釈The sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, al...

全体名称: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
要素
  • 複合体: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
    • 複合体: N-ethylmaleimide sensitive factor
      • タンパク質・ペプチド: Vesicle-fusing ATPase
    • 複合体: Synaptosomal-associated protein 25
      • タンパク質・ペプチド: Synaptosomal-associated protein 25
    • 複合体: Syntaxin-1A
      • タンパク質・ペプチド: Syntaxin-1A
    • 複合体: Vesicle-associated membrane protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Vesicle-associated membrane protein 2
    • 複合体: Alpha-soluble NSF attachment protein
      • タンパク質・ペプチド: Alpha-soluble NSF attachment protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, al...

超分子名称: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
分子量理論値: 33.25 KDa

+
超分子 #2: N-ethylmaleimide sensitive factor

超分子名称: N-ethylmaleimide sensitive factor / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

+
超分子 #3: Synaptosomal-associated protein 25

超分子名称: Synaptosomal-associated protein 25 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

+
超分子 #4: Syntaxin-1A

超分子名称: Syntaxin-1A / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

+
超分子 #5: Vesicle-associated membrane protein 2

超分子名称: Vesicle-associated membrane protein 2 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

+
超分子 #6: Alpha-soluble NSF attachment protein

超分子名称: Alpha-soluble NSF attachment protein / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Vesicle-fusing ATPase

分子名称: Vesicle-fusing ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
分子量理論値: 85.509227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGHHHHHHDY DIPTTENLYF QGAHMAGRSM QAARCPTDEL SLSNCAVVSE KDYQSGQHVI VRTSPNHKYI FTLRTHPSVV PGSVAFSLP QRKWAGLSIG QEIEVALYSF DKAKQCIGTM TIEIDFLQKK NIDSNPYDTD KMAAEFIQQF NNQAFSVGQQ L VFSFNDKL ...文字列:
MGHHHHHHDY DIPTTENLYF QGAHMAGRSM QAARCPTDEL SLSNCAVVSE KDYQSGQHVI VRTSPNHKYI FTLRTHPSVV PGSVAFSLP QRKWAGLSIG QEIEVALYSF DKAKQCIGTM TIEIDFLQKK NIDSNPYDTD KMAAEFIQQF NNQAFSVGQQ L VFSFNDKL FGLLVKDIEA MDPSILKGEP ASGKRQKIEV GLVVGNSQVA FEKAENSSLN LIGKAKTKEN RQSIINPDWN FE KMGIGGL DKEFSDIFRR AFASRVFPPE IVEQMGCKHV KGILLYGPPG CGKTLLARQI GKMLNAREPK VVNGPEILNK YVG ESEANI RKLFADAEEE QRRLGANSGL HIIIFDEIDA ICKQRGSMAG STGVHDTVVN QLLSKIDGVE QLNNILVIGM TNRP DLIDE ALLRPGRLEV KMEIGLPDEK GRLQILHIHT ARMRGHQLLS ADVDIKELAV ETKNFSGAEL EGLVRAAQST AMNRH IIAS TKVEVDMEKA ESLQVTRGDF LASLENDIKP AFGTNQEDYA SYIMNGIIKW GDPVTRVLDD GELLVQQTKN SDRTPL VSV LLEGPPHSGK TALAAKIAEE SNFPFIKICS PDKMIGFSET AKCQAMKKIF DDAYKSQLSC VVVDDIERLL DYVPIGP RF SNLVLQALLV LLKKAPPQGR KLLIIGTTSR KDVLQEMEML NAFSTTIHVP NIATGEQLLE ALELLGNFKD KERTTIAQ Q VKGKKVWIGI KKLLMLIEMS LQMDPEYRVR KFLALLREEG ASPLDFD

UniProtKB: Vesicle-fusing ATPase

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分子 #2: Synaptosomal-associated protein 25

分子名称: Synaptosomal-associated protein 25 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 23.512387 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASMAEDADM RNELEEMQRR ADQLADESLE STRRMLQLVE ESKDAGIRTL VMLDEQGEQL DRVEEGMNHI NQDMKEAEKN LKDLGKCCG LFICPCNKLK SSDAYKKAWG NNQDGVVASQ PARVVDEREQ MAISGGFIRR VTNDARENEM DENLEQVSGI I GNLRHMAL ...文字列:
MASMAEDADM RNELEEMQRR ADQLADESLE STRRMLQLVE ESKDAGIRTL VMLDEQGEQL DRVEEGMNHI NQDMKEAEKN LKDLGKCCG LFICPCNKLK SSDAYKKAWG NNQDGVVASQ PARVVDEREQ MAISGGFIRR VTNDARENEM DENLEQVSGI I GNLRHMAL DMGNEIDTQN RQIDRIMEKA DSNKTRIDEA NQRATKMLG

UniProtKB: Synaptosomal-associated protein 25

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分子 #3: Syntaxin-1A

分子名称: Syntaxin-1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 29.634129 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKDRTQELRT AKDSDDDDDV TVTVDRDRFM DEFFEQVEEI RGFIDKIAEN VEEVKRKHSA ILASPNPDEK TKEELEELMS DIKKTANKV RSKLKSIEQS IEQEEGLNRS SADLRIRKTQ HSTLSRKFVE VMSEYNATQS DYRERSKGRI QRQLEITGRT T TSEELEDM ...文字列:
MKDRTQELRT AKDSDDDDDV TVTVDRDRFM DEFFEQVEEI RGFIDKIAEN VEEVKRKHSA ILASPNPDEK TKEELEELMS DIKKTANKV RSKLKSIEQS IEQEEGLNRS SADLRIRKTQ HSTLSRKFVE VMSEYNATQS DYRERSKGRI QRQLEITGRT T TSEELEDM LESGNPAIFA SGIIMDSSIS KQALSEIETR HSEIIKLENS IRELHDMFMD MAMLVESQGE MIDRIEYNVE HA VDYVERA VSDTKKAVK

UniProtKB: Syntaxin-1A

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分子 #4: Vesicle-associated membrane protein 2

分子名称: Vesicle-associated membrane protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 12.981304 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MASYYHHHHH HDYDIPTSEN LYFQGASHMS ATAATVPPAA PAGEGGPPAP PPNLTSNRRL QQTQAQVDEV VDIMRVNVDK VLERDQKLS ELDDRADALQ AGASQFETSA AKLKRKYW

UniProtKB: Vesicle-associated membrane protein 2

+
分子 #5: Alpha-soluble NSF attachment protein

分子名称: Alpha-soluble NSF attachment protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 35.598223 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHHHH HENLYFQGMD TSGKQAEAMA LLAEAERKVK NSQSFFSGLF GGSSKIEEAC EIYARAANMF KMAKNWSAAG NAFCQAAQL HLQLQSKHDA ATCFVDAGNA FKKADPQEAI NCLMRAIEIY TDMGRFTIAA KHHISIAEIY ETELVDVEKA I AHYEQSAD ...文字列:
MHHHHHHHHH HENLYFQGMD TSGKQAEAMA LLAEAERKVK NSQSFFSGLF GGSSKIEEAC EIYARAANMF KMAKNWSAAG NAFCQAAQL HLQLQSKHDA ATCFVDAGNA FKKADPQEAI NCLMRAIEIY TDMGRFTIAA KHHISIAEIY ETELVDVEKA I AHYEQSAD YYKGEESNSS ANKCLLKVAG YAAQLEQYQK AIDIYEQVGT SAMDSPLLKY SAKDYFFKAA LCHFCIDMLN AK LAVQKYE ELFPAFSDSR ECKLMKKLLE AHEEQNVDSY TESVKEYDSI SRLDQWLTTM LLRIKKTIQG DEEDLR

UniProtKB: Alpha-soluble NSF attachment protein

+
分子 #6: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 9 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
0.05 MC4H11NO3Tris HCl
0.15 MNaClSodium chloride
0.001 MC10H16N5O13P3Adenosine triphosphate
0.001 MC10H16N2O8Ethylenediaminetetraacetic acid
0.001 MC4H10O2S2Dithiothreitol
0.05 % v/vNonidet P-40
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 詳細: Not available
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 詳細: Blot for 3.5 seconds before plunging..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-40 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5418 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 475680
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3j96

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 55150
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j96


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6mdm:
The 20S supercomplex engaging the SNAP-25 N-terminus (class 1)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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