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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8874 | |||||||||||||||
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タイトル | Structural Basis of Mitochondrial Receptor Binding and Constriction by Dynamin-Related Protein 1 | |||||||||||||||
マップデータ | summed map, B-factored to -225, low-pass filtered to 4.0 Ang | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Mitochondrial division / Dynamin related-protein-1 / Nucleotide / MID49 / PROTEIN FIBRIL | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process ...: / mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / brush border / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / mitochondrion organization / GTPase activator activity / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein secretion / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / endocytosis / peroxisome / calcium ion transport / rhythmic process / protein complex oligomerization / regulation of gene expression / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / mitochondrial outer membrane / membrane => GO:0016020 / membrane fusion / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Kalia R / Wang RYR | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2018 タイトル: Structural basis of mitochondrial receptor binding and constriction by DRP1. 著者: Raghav Kalia / Ray Yu-Ruei Wang / Ali Yusuf / Paul V Thomas / David A Agard / Janet M Shaw / Adam Frost / 要旨: Mitochondrial inheritance, genome maintenance and metabolic adaptation depend on organelle fission by dynamin-related protein 1 (DRP1) and its mitochondrial receptors. DRP1 receptors include the ...Mitochondrial inheritance, genome maintenance and metabolic adaptation depend on organelle fission by dynamin-related protein 1 (DRP1) and its mitochondrial receptors. DRP1 receptors include the paralogues mitochondrial dynamics proteins of 49 and 51 kDa (MID49 and MID51) and mitochondrial fission factor (MFF); however, the mechanisms by which these proteins recruit and regulate DRP1 are unknown. Here we present a cryo-electron microscopy structure of full-length human DRP1 co-assembled with MID49 and an analysis of structure- and disease-based mutations. We report that GTP induces a marked elongation and rotation of the GTPase domain, bundle-signalling element and connecting hinge loops of DRP1. In this conformation, a network of multivalent interactions promotes the polymerization of a linear DRP1 filament with MID49 or MID51. After co-assembly, GTP hydrolysis and exchange lead to MID receptor dissociation, filament shortening and curling of DRP1 oligomers into constricted and closed rings. Together, these views of full-length, receptor- and nucleotide-bound conformations reveal how DRP1 performs mechanical work through nucleotide-driven allostery. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8874.map.gz | 10.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8874-v30.xml emd-8874.xml | 20 KB 20 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_8874.png | 238.3 KB | ||
マスクデータ | emd_8874_msk_1.map | 163.6 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-8874.cif.gz | 6.3 KB | ||
その他 | emd_8874_additional_1.map.gz emd_8874_additional_2.map.gz emd_8874_half_map_1.map.gz emd_8874_half_map_2.map.gz | 19.7 MB 20 MB 86.8 MB 86 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8874 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8874 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_8874_validation.pdf.gz | 673.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_8874_full_validation.pdf.gz | 673.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_8874_validation.xml.gz | 15.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_8874_validation.cif.gz | 18 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8874 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8874 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8874.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | summed map, B-factored to -225, low-pass filtered to 4.0 Ang | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.22 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_8874_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: additional map
ファイル | emd_8874_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | additional map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-添付マップデータ: emd 8874 additional 2.map
ファイル | emd_8874_additional_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half-map 1
ファイル | emd_8874_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half-map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half-map 2
ファイル | emd_8874_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half-map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : DRP1-MID49
全体 | 名称: DRP1-MID49 |
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要素 |
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-超分子 #1: DRP1-MID49
超分子 | 名称: DRP1-MID49 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 詳細: CryoEM structure of Dynamin-Related Protein 1 in complex with Adaptor MID49 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 115.56 kDa/nm |
-分子 #1: Dynamin-1-like protein
分子 | 名称: Dynamin-1-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 79.546453 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MEALIPVINK LQDVFNTVGA DIIQLPQIVV VGTQSSGKSS VLESLVGRDL LPRGTGIVTR RPLILQLVHV SQEDKRKTTG EENGVEAEE WGKFLHTKNK LYTDFDEIRQ EIENETERIS GNNKGVSPEP IHLKIFSPNV VNLTLVDLPG MTKVPVGDQP K DIELQIRE ...文字列: MEALIPVINK LQDVFNTVGA DIIQLPQIVV VGTQSSGKSS VLESLVGRDL LPRGTGIVTR RPLILQLVHV SQEDKRKTTG EENGVEAEE WGKFLHTKNK LYTDFDEIRQ EIENETERIS GNNKGVSPEP IHLKIFSPNV VNLTLVDLPG MTKVPVGDQP K DIELQIRE LILRFISNPN SIILAVTAAN TDMATSEALK ISREVDPDGR RTLAVITKLD LMDAGTDAMD VLMGRVIPVK LG IIGVVNR SQLDINNKKS VTDSIRDEYA FLQKKYPSLA NRNGTKYLAR TLNRLLMHHI RDCLPELKTR INVLAAQYQS LLN SYGEPV DDKSATLLQL ITKFATEYCN TIEGTAKYIE TSELCGGARI CYIFHETFGR TLESVDPLGG LNTIDILTAI RNAT GPRPA LFVPEVSFEL LVKRQIKRLE EPSLRCVELV HEEMQRIIQH CSNYSTQELL RFPKLHDAIV EVVTCLLRKR LPVTN EMVH NLVAIELAYI NTKHPDFADA CGLMNNNIEE QRRNRLAREL PSAVSRDKLI QDSRRETKNV ASGGGGVGDG VQEPTT GNW RGMLKTSKAE ELLAEEKSKP IPIMPASPQK GHAVNLLDVP VPVARKLSAR EQRDCEVIER LIKSYFLIVR KNIQDSV PK AVMHFLVNHV KDTLQSELVG QLYKSSLLDD LLTESEDMAQ RRKEAADMLK ALQGASQIIA EIRETHLW UniProtKB: Dynamin-1-like protein |
-分子 #2: Mitochondrial dynamics protein MID49
分子 | 名称: Mitochondrial dynamics protein MID49 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 36.15657 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: TLQERLLAFE RDRVTIPAAQ VALAKQLAGD IALELQAYFR SKFPELPFGA FVPGGPLYDG LQAGAADHVR LLVPLVLEPG LWSLVPGVD TVARDPRCWA VRRTQLEFCP RGSSPWDRFL VGGYLSSRVL LELLRKALAA SVNWPAIGSL LGCLIRPSMA S EELLLEVQ ...文字列: TLQERLLAFE RDRVTIPAAQ VALAKQLAGD IALELQAYFR SKFPELPFGA FVPGGPLYDG LQAGAADHVR LLVPLVLEPG LWSLVPGVD TVARDPRCWA VRRTQLEFCP RGSSPWDRFL VGGYLSSRVL LELLRKALAA SVNWPAIGSL LGCLIRPSMA S EELLLEVQ HERLELTVAV LVAVPGVDAD DRLLLAWPLE GLAGNLWLQD LYPVEAARLR ALDDHDAGTR RRLLLLLCAV CR GCSALGQ LGRGHLTQVV LRLGEDNVDW TEEALGERFL QALELLIGSL EQASLPCHFN PSVNLFSSLR EEEIDDIGYA LYS GLQEPE GLL UniProtKB: Mitochondrial dynamics protein MID49 |
-分子 #3: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
分子 | 名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: GCP |
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分子量 | 理論値: 521.208 Da |
Chemical component information | ChemComp-G2P: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F30 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.3 µm / 倍率(公称値): 31000 |
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 54.8 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.8 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 412684 |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |