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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8765 | |||||||||
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タイトル | MicroED structure of the segment, DLIIKGISVHI, from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257 | |||||||||
マップデータ | Peptide DLIIKGISVHI from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257 | |||||||||
試料 |
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キーワード | Amyloid / steric zipper / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / double-stranded DNA binding / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 | |||||||||
データ登録者 | Guenther EL / Sawaya MR | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018 タイトル: Atomic-level evidence for packing and positional amyloid polymorphism by segment from TDP-43 RRM2. 著者: Elizabeth L Guenther / Peng Ge / Hamilton Trinh / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Tamir Gonen / Z Hong Zhou / David S Eisenberg / 要旨: Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a ...Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a challenge of amyloid research. Here, we detail the wide range of polymorphs formed by a segment of human TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) as a model for the polymorphic capabilities of pathological amyloid aggregation. Using X-ray diffraction, microelectron diffraction (MicroED) and single-particle cryo-EM, we show that the DLIIKGISVHI segment from the second RNA-recognition motif (RRM2) forms an array of amyloid polymorphs. These associations include seven distinct interfaces displaying five different symmetry classes of steric zippers. Additionally, we find that this segment can adopt three different backbone conformations that contribute to its polymorphic capabilities. The polymorphic nature of this segment illustrates at the molecular level how amyloid proteins can form diverse fibril structures. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8765.map.gz | 413.6 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8765-v30.xml emd-8765.xml | 10.2 KB 10.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_8765.png | 347.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-8765.cif.gz | 4.5 KB | ||
Filedesc structureFactors | emd_8765_sf.cif.gz | 32.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8765 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8765 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8765.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Peptide DLIIKGISVHI from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X: 0.443 Å / Y: 0.338 Å / Z: 0.417 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : DLIIKGISVHI fibril
全体 | 名称: DLIIKGISVHI fibril |
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要素 |
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-超分子 #1: DLIIKGISVHI fibril
超分子 | 名称: DLIIKGISVHI fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: This peptide was synthesized and crystallized. |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 5.03 kDa/nm |
-分子 #1: TAR DNA-binding protein 43
分子 | 名称: TAR DNA-binding protein 43 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 1.209479 KDa |
配列 | 文字列: DLIIKGISVH I UniProtKB: TAR DNA-binding protein 43 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 電子線結晶学 |
試料の集合状態 | 3D array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 20 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k) 平均電子線量: 3.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 1840 mm |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES |
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Molecular replacement | ソフトウェア - 名称: Phaser |
Merging software list | ソフトウェア - 名称: XSCALE |
Crystallography statistics | Number intensities measured: 9353 / Number structure factors: 1037 / Fourier space coverage: 73.4 / R sym: 20.3 / R merge: 20.3 / Overall phase error: 0.001 / Overall phase residual: 0.001 / Phase error rejection criteria: 1 / High resolution: 1.4 Å / 殻 - Shell ID: 1 / 殻 - High resolution: 1.4 Å / 殻 - Low resolution: 1.48 Å / 殻 - Number structure factors: 139 / 殻 - Phase residual: 0.001 / 殻 - Fourier space coverage: 62.1 / 殻 - Multiplicity: 6.71 |