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- EMDB-8731: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8731
タイトルInfluenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees
マップデータInfluenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, sharpened using a B-factor of 320
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Influenza hemagglutinin (HA) trimer
    • タンパク質・ペプチド: Influenza hemagglutinin (HA) Trimer A/Hong Kong/1/1968 H3N2
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Influenza A virus (A/Hong Kong/1/1968(H3N2)) (A型インフルエンザウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Tan Y / Baldwin PR / Potter CS / Carragher B / Lyumkis D
資金援助 シンガポール, 米国, 8件
OrganizationGrant number国
Agency for Science, Technology and Research Singapore シンガポール
US National Institutes of Health (NIH)DP5 OD021396-01 米国
Leona M. and Harry B. Helmsley Charitable Trust Grant2017-PG-MED001 米国
National Institute of Aging K99 transitional awardAG050749 米国
Jane Coffin Childs Foundation post-doctoral fellowship 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM053757 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103310 米国
Simons Foundation349247 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2017
タイトル: Addressing preferred specimen orientation in single-particle cryo-EM through tilting.
著者: Yong Zi Tan / Philip R Baldwin / Joseph H Davis / James R Williamson / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Dmitry Lyumkis /
要旨: We present a strategy for tackling preferred specimen orientation in single-particle cryogenic electron microscopy by employing tilts during data collection. We also describe a tool to quantify the ...We present a strategy for tackling preferred specimen orientation in single-particle cryogenic electron microscopy by employing tilts during data collection. We also describe a tool to quantify the resulting directional resolution using 3D Fourier shell correlation volumes. We applied these methods to determine the structures at near-atomic resolution of the influenza hemagglutinin trimer, which adopts a highly preferred specimen orientation, and of ribosomal biogenesis intermediates, which adopt moderately preferred orientations.
履歴
登録2017年5月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月14日-
マップ公開2017年6月14日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0367
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0367
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8731.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8731.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, sharpened using a B-factor of 320
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0367 / ムービー #1: 0.0367
最小 - 最大-0.071533866 - 0.13927907
平均 (標準偏差)-0.00001959061 (±0.004145391)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 335.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z335.360335.360335.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0720.139-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_8731_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_additional_1.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_additional_2.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, map-to-model 3DFSC, thresholded at 0.5
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_additional_3.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, half-map 3DFSC, thresholded at 0.143
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_additional_4.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, map-to-model 3DFSC, raw
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_additional_5.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, half-map 3DFSC, raw
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_half_map_1.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom...

ファイルemd_8731_half_map_2.map
注釈Influenza hemagglutinin (HA) trimer reconstruction at 4.2 Angstrom resolution using particles from micrographs tilted at 40 degrees, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Influenza hemagglutinin (HA) trimer

全体名称: Influenza hemagglutinin (HA) trimer
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Influenza hemagglutinin (HA) trimer
    • タンパク質・ペプチド: Influenza hemagglutinin (HA) Trimer A/Hong Kong/1/1968 H3N2

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超分子 #1: Influenza hemagglutinin (HA) trimer

超分子名称: Influenza hemagglutinin (HA) trimer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: A/Hong Kong/1/1968 (H3N2), obtained commercially from MyBioSource, catalog MBS434205
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A/Hong Kong/1/1968(H3N2)) (A型インフルエンザウイルス)
分子量理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換株: HEK293

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分子 #1: Influenza hemagglutinin (HA) Trimer A/Hong Kong/1/1968 H3N2

分子名称: Influenza hemagglutinin (HA) Trimer A/Hong Kong/1/1968 H3N2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A/Hong Kong/1/1968(H3N2)) (A型インフルエンザウイルス)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: QDLPGNDNST ATLCLGHHAV PNGTLVKTIT DDQIEVTNAT ELVQSSSTGK ICNNPHRILD GIDCTLIDAL LGDPHCDVFQ NETWDLFVER SKAFSNCYPY DVPDYASLRS LVASSGTLEF ITEGFTWTGV TQNGGSNACK RGPGSGFFSR LNWLTKSGST YPVLNVTMPN ...文字列:
QDLPGNDNST ATLCLGHHAV PNGTLVKTIT DDQIEVTNAT ELVQSSSTGK ICNNPHRILD GIDCTLIDAL LGDPHCDVFQ NETWDLFVER SKAFSNCYPY DVPDYASLRS LVASSGTLEF ITEGFTWTGV TQNGGSNACK RGPGSGFFSR LNWLTKSGST YPVLNVTMPN NDNFDKLYIW GVHHPSTNQE QTSLYVQASG RVTVSTRRSQ QTIIPNIGSR PWVRGLSSRI SIYWTIVKPG DVLVINSNGN LIAPRGYFKM RTGKSSIMRS DAPIDTCISE CITPNGSIPN DKPFQNVNKI TYGACPKYVK QNTLKLATGM RNVPEKQTRG LFGAIAGFIE NGWEGMIDGW YGFRHQNSEG TGQAADLKST QAAIDQINGK LNRVIEKTNE KFHQIEKEFS EVEGRIQDLE KYVEDTKIDL WSYNAELLVA LENQHTIDLT DSEMNKLFEK TRRQLRENAE DMGNGCFKIY HKCDNACIES IRNGTYDHDV YRDEALNNRF QIKGVELKSG YKD

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
137.0 mMNaClSodium Chloride
2.7 mMKClPotassium Chloride
10.0 mMNa2HPO4Disodium Phosphate
1.8 mMKH2PO4Monopotassium Phosphate

詳細: PBS Buffer
グリッドモデル: C-Flat CF-1.2/1.3-4Au / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: 3 microliters of 0.75 mg/mL sample was added to a plasma-cleaned (Gatan Solarus) 1.2-micron-hole, 1.3-micron-spacing holey gold grid (made in-house) and plunge-frozen in liquid ethane using ...詳細: 3 microliters of 0.75 mg/mL sample was added to a plasma-cleaned (Gatan Solarus) 1.2-micron-hole, 1.3-micron-spacing holey gold grid (made in-house) and plunge-frozen in liquid ethane using the Cryoplunge 3 system (Gatan) operating at 80% humidity, 298K ambient temperature..
詳細Fraction was obtained directly from a sucrose gradient, and was spin-concentrated in a 100 kDa MW-cutoff filter.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細In order to account for highly preferred orientations of the specimen, data were acquired using tilts of 40 degrees. The CTF was estimated on a per-particle basis to account for the gradient of CTF values across individual micrographs.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-100 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 847 / 平均露光時間: 20.0 sec. / 平均電子線量: 82.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率（補正後）: 38167 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 287820
詳細: 287820 particles were picked using Gautomatch with templates made from an initial 2D classification of a subset of the particles. These particles were put through 2D classification to produce 158432 particles.
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 0.5)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Ab initio model was produced using CryoSPARC using the 158432 particles.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
詳細: Directional anisotropy is present in the resolution, with a range from 3.7 to 5.5 Angstrom, 3D FSC sphericity of 0.97, and map-to-model resolution of 4.4 Angstrom.
使用した粒子像数: 158432
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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