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万見
- EMDB-8707: Negative stain reconstruction of Endoplasmic Reticulum HSP40 co-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8707
タイトルNegative stain reconstruction of Endoplasmic Reticulum HSP40 co-chaperone native ERdj3 tetramer.
マップデータNegative stain reconstruction of native ERdj3 tetramer
試料
  • 複合体: Tetrameric complex of native ERdj3 protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


XBP1(S) activates chaperone genes / misfolded protein binding / positive regulation of ATP-dependent activity / protein folding chaperone complex / IRE1-mediated unfolded protein response / protein maturation / unfolded protein binding / protein folding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily B member 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.9 Å
データ登録者Chowdhury S / Lander GC / Chen K-C / Qu S / Noxon IC / Schonhoft JD / Plate L / Powers ET / Kelly JW / Wiseman RL
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex reveal internal coat proteins and the mechanism of host lysis.
著者: Zhicheng Cui / Karl V Gorzelnik / Jeng-Yih Chang / Carrie Langlais / Joanita Jakana / Ry Young / Junjie Zhang /
要旨: In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the ...In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the canonical Qβ the maturation protein, A, has an additional role as the lysis protein, by its ability to bind and inhibit MurA, which is involved in peptidoglycan biosynthesis. Here, we determined structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex using single-particle cryoelectron microscopy, at 4.7-Å, 3.3-Å, and 6.1-Å resolutions, respectively. We identified the outer surface of the β-region in A as the MurA-binding interface. Moreover, the pattern of MurA mutations that block Qβ lysis and the conformational changes of MurA that facilitate A binding were found to be due to the intimate fit between A and the region encompassing the closed catalytic cleft of substrate-liganded MurA. Additionally, by comparing the Qβ virion with Qβ virus-like particles that lack a maturation protein, we observed a structural rearrangement in the capsid coat proteins that is required to package the viral gRNA in its dominant conformation. Unexpectedly, we found a coat protein dimer sequestered in the interior of the virion. This coat protein dimer binds to the gRNA and interacts with the buried α-region of A, suggesting that it is sequestered during the early stage of capsid formation to promote the gRNA condensation required for genome packaging. These internalized coat proteins are the most asymmetrically arranged major capsid proteins yet observed in virus structures.
履歴
登録2017年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年5月24日-
マップ公開2017年5月24日-
更新2018年7月18日-
現状2018年7月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8707.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8707.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 844.7 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain reconstruction of native ERdj3 tetramer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.1 Å/pix.
x 60 pix.
= 246. Å		4.1 Å/pix.
x 60 pix.
= 246. Å		4.1 Å/pix.
x 60 pix.
= 246. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0179 / ムービー #1: 0.0179
最小 - 最大-0.08225489 - 0.2763727
平均 (標準偏差)0.000801101 (±0.014040019)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin262626
サイズ606060
Spacing606060
セルA=B=C: 246.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z606060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z246.000246.000246.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS262626
NC/NR/NS606060
D min/max/mean-0.0820.2760.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tetrameric complex of native ERdj3 protein complex

全体名称: Tetrameric complex of native ERdj3 protein complex
要素
  • 複合体: Tetrameric complex of native ERdj3 protein complex

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超分子 #1: Tetrameric complex of native ERdj3 protein complex

超分子名称: Tetrameric complex of native ERdj3 protein complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換細胞: SHuffle T7 Express
分子量理論値: 153 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.025 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM HEPES, 300 mM NaCl, 1% (v/v)Glycerol
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate
詳細: Sample absorbed on carbon surface was stained with 2% (w/v) Uranyl Formate solution, and finally air-dried after blotting off excess stain.
グリッドモデル: 400 mesh Cu-Rh maxtaform grids (Electron Microscopy Sciences) that were coated with a thin layer of amorphous carbon.
材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15mA current
詳細Mono dispersed protein solution

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
温度最低: 293.0 K / 最高: 295.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 980 / 平均露光時間: 0.79 sec. / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
詳細: Automated image acquisition software Leginon was used for data collection.
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

詳細Automated image acquisition software Leginon was used for data collection.
粒子像選択選択した数: 385141
詳細: Difference of Gaussian (DOG)-based automated particle picker, implemented in Appion processing package was used for particle selection.
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND4
詳細: Ctffind4 was used for determining the CTF of each micrograph. Phases of each micrographs were flipped before particle extraction.
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2qld


詳細: Four copies of PDB 2QLD were overlaid on 2D classes and low pass filtered to generate an initial 3D model.
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 17405
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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