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万見
- EMDB-8607: Herpes Simplex Virion Primary Enveloped Virion -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8607
タイトルHerpes Simplex Virion Primary Enveloped Virion
マップデータMasked HSV-PEV map
試料
  • ウイルス: Herpes simplex virus (type 1 / strain F) (ヘルペスウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome organization => GO:0051276 / T=16 icosahedral viral capsid / deNEDDylase activity / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / viral DNA genome replication / viral release from host cell / viral process / viral penetration into host nucleus ...chromosome organization => GO:0051276 / T=16 icosahedral viral capsid / deNEDDylase activity / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / viral DNA genome replication / viral release from host cell / viral process / viral penetration into host nucleus / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL36 tegument protein / Herpesvirus UL35 / Herpesvirus UL35 family / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein ...Herpesvirus large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL36 tegument protein / Herpesvirus UL35 / Herpesvirus UL35 family / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Triplex capsid protein 1 / Capsid vertex component 1 / Triplex capsid protein 2 / Major capsid protein / Capsid vertex component 2 / Large tegument protein deneddylase / Small capsomere-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Herpes simplex virus (type 1 / strain F) (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Fontana J / Newcomb WW / Winkler DC / Cheng N / Heymann JB / Steven AC
引用ジャーナル: mBio / 年: 2017
タイトル: The Primary Enveloped Virion of Herpes Simplex Virus 1: Its Role in Nuclear Egress.
著者: William W Newcomb / Juan Fontana / Dennis C Winkler / Naiqian Cheng / J Bernard Heymann / Alasdair C Steven /
要旨: Many viruses migrate between different cellular compartments for successive stages of assembly. The HSV-1 capsid assembles in the nucleus and then transfers into the cytoplasm. First, the capsid buds ...Many viruses migrate between different cellular compartments for successive stages of assembly. The HSV-1 capsid assembles in the nucleus and then transfers into the cytoplasm. First, the capsid buds through the inner nuclear membrane, becoming coated with nuclear egress complex (NEC) protein. This yields a primary enveloped virion (PEV) whose envelope fuses with the outer nuclear membrane, releasing the capsid into the cytoplasm. We investigated the associated molecular mechanisms by isolating PEVs from US3-null-infected cells and imaging them by cryo-electron microscopy and tomography. (pUS3 is a viral protein kinase in whose absence PEVs accumulate in the perinuclear space.) Unlike mature extracellular virions, PEVs have very few glycoprotein spikes. PEVs are ~20% smaller than mature virions, and the little space available between the capsid and the NEC layer suggests that most tegument proteins are acquired later in the egress pathway. Previous studies have proposed that NEC is organized as hexamers in honeycomb arrays in PEVs, but we find arrays of heptameric rings in extracts from US3-null-infected cells. In a PEV, NEC contacts the capsid predominantly via the pUL17/pUL25 complexes which are located close to the capsid vertices. Finally, the NEC layer dissociates from the capsid as it leaves the nucleus, possibly in response to pUS3-mediated phosphorylation. Overall, nuclear egress emerges as a process driven by a program of multiple weak interactions. On its maturation pathway, the newly formed HSV-1 nucleocapsid must traverse the nuclear envelope, while respecting the integrity of that barrier. Nucleocapsids (125 nm in diameter) are too large to pass through the nuclear pore complexes that conduct most nucleocytoplasmic traffic. It is now widely accepted that the process involves envelopment/de-envelopment of a key intermediate-the primary enveloped virion. In wild-type infections, PEVs are short-lived, which has impeded study. Using a mutant that accumulates PEVs in the perinuclear space, we were able to isolate PEVs in sufficient quantity for structural analysis by cryo-electron microscopy and tomography. The findings not only elucidate the maturation pathway of an important human pathogen but also have implications for cellular processes that involve the trafficking of large macromolecular complexes.
履歴
登録2017年2月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年3月1日-
マップ公開2018年1月24日-
更新2018年2月14日-
現状2018年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8607.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8607.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 146 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Masked HSV-PEV map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.66 Å/pix.
x 337 pix.
= 1907.42 Å		5.66 Å/pix.
x 337 pix.
= 1907.42 Å		5.66 Å/pix.
x 337 pix.
= 1907.42 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 200. / ムービー #1: 200
最小 - 最大-1032.047600000000102 - 724.766700000000014
平均 (標準偏差)0.21723418 (±87.348039999999997)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-168-168-168
サイズ337337337
Spacing337337337
セルA=B=C: 1907.4199 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.665.665.66
M x/y/z337337337
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1907.4201907.4201907.420
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ281156
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-168-168-168
NC/NR/NS337337337
D min/max/mean-1032.048724.7670.217

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添付データ

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追加マップ: Non-masked HSV-PEV map

ファイルemd_8607_additional.map
注釈Non-masked HSV-PEV map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Herpes simplex virus (type 1 / strain F)

全体名称: Herpes simplex virus (type 1 / strain F) (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Herpes simplex virus (type 1 / strain F) (ヘルペスウイルス)

-
超分子 #1: Herpes simplex virus (type 1 / strain F)

超分子名称: Herpes simplex virus (type 1 / strain F) / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: US3 null mutant, a gift from Dr. Richard Roller, Dept. of Microbiology and Immunology, Carver College of Medicine, Univ. of Iowa
NCBI-ID: 10304 / 生物種: Herpes simplex virus (type 1 / strain F) / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: PBS
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA KF80

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k)
平均電子線量: 15.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

詳細Images (2048 by 2048 pixels) were recorded using a CCD camera (Gatan) at a magnification of ~25,000x (giving a pixel size of 5.7 A) and processed using the Bsoft package (Heymann and Belnap, 2007) as previously described (McHugh et al., 2014).
粒子像選択選択した数: 123
詳細: PEV images of were picked manually, yielding a total of 123 particles.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Origins and orientations were determined by projection matching, using as a starting model a map of B capsids obtained by in vitro maturation of purified procapsids (Aksyuk et al., 2015).
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF
詳細: Reconstructions were calculated using breconstruct (from the Bsoft package), an algorithm that integrates images as central sections of Fourier space. An inverse Fourier transform was then ...詳細: Reconstructions were calculated using breconstruct (from the Bsoft package), an algorithm that integrates images as central sections of Fourier space. An inverse Fourier transform was then calculated. Using an FSC cut-off of 0.3, the resolution of the reconstruction of C capsid-containing PEVs was estimated at ~3.5 nm for the entire particle and calculated (Cardone et al., 2013) at ~2 nm for the region around the capsid shell.
使用した粒子像数: 123
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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