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万見
- EMDB-8404: Single particle helical reconstruction of protease cleavage produ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8404
タイトルSingle particle helical reconstruction of protease cleavage product from HIV-1 Gag VLPs
マップデータCA tube assembled from gag cleavage
試料
  • 複合体: Single particle helical reconstruction of protease cleavage product from HIV-1 Gag VLPs
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Fu X / Zhang P
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50GM082251 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1310687 米国
offer of the Director GrantS10OD019995 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: In vitro protease cleavage and computer simulations reveal the HIV-1 capsid maturation pathway.
著者: Jiying Ning / Gonca Erdemci-Tandogan / Ernest L Yufenyuy / Jef Wagner / Benjamin A Himes / Gongpu Zhao / Christopher Aiken / Roya Zandi / Peijun Zhang /
要旨: HIV-1 virions assemble as immature particles containing Gag polyproteins that are processed by the viral protease into individual components, resulting in the formation of mature infectious particles. ...HIV-1 virions assemble as immature particles containing Gag polyproteins that are processed by the viral protease into individual components, resulting in the formation of mature infectious particles. There are two competing models for the process of forming the mature HIV-1 core: the disassembly and de novo reassembly model and the non-diffusional displacive model. To study the maturation pathway, we simulate HIV-1 maturation in vitro by digesting immature particles and assembled virus-like particles with recombinant HIV-1 protease and monitor the process with biochemical assays and cryoEM structural analysis in parallel. Processing of Gag in vitro is accurate and efficient and results in both soluble capsid protein and conical or tubular capsid assemblies, seemingly converted from immature Gag particles. Computer simulations further reveal probable assembly pathways of HIV-1 capsid formation. Combining the experimental data and computer simulations, our results suggest a sequential combination of both displacive and disassembly/reassembly processes for HIV-1 maturation.
履歴
登録2016年10月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月19日-
マップ公開2016年12月21日-
更新2021年2月3日-
現状2021年2月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 23.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 23.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8404.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8404.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CA tube assembled from gag cleavage
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.52 Å/pix.
x 130 pix.
= 587.6 Å		4.52 Å/pix.
x 130 pix.
= 587.6 Å		4.52 Å/pix.
x 130 pix.
= 587.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.52 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 23.6 / ムービー #1: 23.6
最小 - 最大0.47561646 - 38.192886
平均 (標準偏差)16.79996 (±4.2317686)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 587.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.524.524.52
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z587.600587.600587.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-210-210-210
NX/NY/NZ420420420
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean0.47638.19316.800

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Single particle helical reconstruction of protease cleavage produ...

全体名称: Single particle helical reconstruction of protease cleavage product from HIV-1 Gag VLPs
要素
  • 複合体: Single particle helical reconstruction of protease cleavage product from HIV-1 Gag VLPs

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超分子 #1: Single particle helical reconstruction of protease cleavage produ...

超分子名称: Single particle helical reconstruction of protease cleavage product from HIV-1 Gag VLPs
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度2.0 mg/mL
緩衝液pH: 6 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 式: NaAc / 構成要素 - 名称: Sodium Acetate
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細sample is resulted from HIV-1 protease cleavage of in vitro assembled Gag VLPs

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
特殊光学系球面収差補正装置: No / 色収差補正装置: No / エネルギーフィルター - 名称: No
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 15.0 µm / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 10.0 e/Å2
詳細: Image was collected by single exposure, not movie mode.
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 9.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 8.0 µm / 倍率（補正後）: 66262 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 6.33573 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -129.20547 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSH (ver. 1.5) / 使用した粒子像数: 863
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND3
Segment selection選択した数: 863 / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: IHRSH (ver. 1.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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